CAPÍTULO 1

Las proteínas, ¿qué son y cómo son?

Las proteínas son los principales componentes de la estructura de los tejidos corporales. Los músculos y los órganos están formados por proteínas que son necesarias para su crecimiento y desarrollo y para el mantenimiento y reemplazo de los tejidos gastados o dañados. Se encuentran en todas las partes de la célula porque, además de formar su estructura, son indispensables en las funciones celulares; de hecho, el que existan numerosas clases de proteínas asegura que estas puedan realizar muchas actividades biológicas diferentes, puesto que es su forma tridimensional la que determina que puedan realizar una u otra función.

Las proteínas que necesitamos las obtenemos de los alimentos de origen vegetal y animal. Además de su función esencial, y muy bien conocida, de proporcionar los aminoácidos necesarios para que el organismo produzca sus propias proteínas, también pueden ejercer efectos positivos sobre la salud, evitando o reduciendo el riesgo de padecer determinadas enfermedades. También son la base de muchas de las características que hacen que los alimentos sean agradables, especialmente de su textura, por lo que contribuyen decisivamente a su calidad.

La población mundial aumenta rápidamente y se enfrenta con limitaciones en cuanto a la tierra, el agua y los recursos alimentarios, por lo que resulta más importante que nunca definir exactamente la cantidad y calidad de proteína que se requiere para cubrir las necesidades nutricionales y permitir un estado óptimo de salud, y, también, describir de qué modo se puede satisfacer con los alimentos de los que disponemos. Cuando la producción de proteínas animales llegue a su máxima capacidad, será imprescindible usar mejor y de manera más eficiente las fuentes de proteína nuevas o alternativas, con un impacto más positivo en la salud humana, el medio ambiente y la biodiversidad. Solo así se podrá aumentar la calidad de estos elementos esenciales para la vida, así como la sostenibilidad de su producción y uso.

Los elementos básicos de las proteínas son los aminoácidos, compuestos de carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno que contienen, como su nombre indica, un grupo amino y un grupo carboxilo (ácido). De hecho, son todos iguales, excepto por una cadena lateral que les proporciona sus características particulares, lo que da lugar a la existencia de 20 aminoácidos diferentes. Esta cadena varía en tamaño, forma y composición, ya que, además de carbono e hidrógeno, puede contener, en distintas proporciones, oxígeno, nitrógeno o azufre. La unión ordenada de aminoácidos, mediante enlaces que se establecen entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, forma el esqueleto de la proteína, que puede llegar a tener centenares de aminoácidos.

Cada proteína está caracterizada por una secuencia ordenada de aminoácidos, por lo que su composición y su longitud y, por lo tanto, su peso son específicos de cada una. Para complicar más las cosas, hay proteínas que, además de aminoácidos, tienen otros componentes: por ejemplo, lípidos, y se llaman entonces lipoproteínas, como las que transportan el colesterol en la sangre, o glúcidos, y se llaman glicoproteínas, como, por ejemplo, las inmunoglobulinas, anticuerpos que nos ayudan a protegernos de virus, bacterias y parásitos).

Es fundamental tener en cuenta que todas las características de las proteínas, que están condicionadas por su secuencia de aminoácidos, por la presencia de otros elementos orgánicos o inorgánicos en su composición y por la forma tridimensional que adoptan, son específicas de cada una y responsables de sus funciones biológicas, importantísimas y muy diversas. Así, conocemos las proteínas que actúan como enzimas, que son las encargadas de facilitar y acelerar las reacciones químicas que ocurren en el interior de las células (reacciones a las que se denomina rutas metabólicas). Un ejemplo es la hexoquinasa, presente en prácticamente todos los seres vivos, que añade grupos fosfato a las moléculas de glucosa y abre la vía principal por la que las células pueden obtener energía. Algunas cumplen una función de reserva, como la ovoalbúmina de la clara de huevo, que almacena aminoácidos como elementos nutritivos para el desarrollo del embrión del pollo; de transporte, que, como la hemoglobina, llevan el oxígeno en la sangre; o que, como los anticuerpos antes mencionados, realizan una función protectora o defensiva. También son fundamentales las que actúan como hormonas, como la insulina o la hormona del crecimiento. Algunas ejercen funciones estructurales únicas, como el colágeno, que forma huesos y tendones y une grupos de células para formar los tejidos, o la queratina de uñas y plumas. Otras, como la actina y la miosina, son elementos básicos para la contracción de los músculos y el movimiento.

Puede parecer asombroso, sin duda, que tal variedad de funciones esenciales sea ejercida por compuestos que comparten los mismos 20 aminoácidos. Es la secuencia de estos aminoácidos, el modo en el que están ordenados, lo que determina la estructura tridimensional de la proteína de la que depende que esta pueda realizar una u otra función.

Como se muestra en la figura 1, en primer lugar, el esqueleto de aminoácidos, que forma el nivel más básico de la estructura de una proteína y se conoce como estructura primaria, se dispone espacialmente a lo largo de una dirección, dando lugar a cadenas ordenadas paralelamente a un eje, formando fibras o láminas. A esta disposición axial se le denomina estructura secundaria y es típica de las proteínas fibrosas, como el colágeno o la queratina, que forman largos filamentos enrollados (hélice α) o dispuestos en zig-zag como un acordeón (hoja plegada o lámina β). Estas cadenas pueden curvarse para dar lugar a una estructura más compleja, más cerrada, esférica y compacta, conocida como estructura terciaria, que es típica de las proteínas globulares, como las enzimas. Finalmente, y dado que la mayoría de las proteínas grandes, ya sean fibrosas o globulares, contienen más de una cadena de aminoácidos, el último nivel de estructura, la cuaternaria, se refiere a la disposición en el espacio de esas cadenas o subunidades. A la combinación de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria de una proteína se le llama conformación tridimensional y está estrechamente ligada a su función biológica específica y a su actividad.

Figura 1

Representación de los niveles de estructura de las proteínas.

Fuente: tomada de http://www.genome.gov/

La transformación de una cadena de aminoácidos en una conformación tridimensional concreta se produce a través de interacciones entre esos aminoácidos, en las que desempeñan un papel fundamental las cadenas laterales de diferente tamaño, forma y composición que los diferencian. De este modo, para que algunas proteínas fibrosas puedan enrollarse a lo largo de un eje o plegarse en forma de láminas, deben formarse enlaces de hidrógeno entre los elementos de la cadena que mantengan unidas las vueltas consecutivas de la hélice o la estructura de la lámina (figura 2).

La presencia de aminoácidos con cadenas laterales muy grandes o voluminosas, o con varios grupos cargados positivamente o negativamente, que se repelan mutuamente, impide la formación de esos enlaces, por lo que la proteína adoptará una forma anárquica e irregular. Por el contrario, la presencia de aminoácidos con cadenas laterales que contengan azufre permite la formación de enlaces azufre-azufre que contribuirán a la unión.

Figura 2

Representación de la estructura secundaria de las proteínas y su estabilización mediante enlaces de hidrógeno. Con la letra R se representan las cadenas laterales de los aminoácidos.

A diferencia de la estructura relativamente sencilla de las proteínas fibrosas, las proteínas globulares adoptan conformaciones tridimensionales compactas que les permiten desempeñar actividades biológicas muy especializadas. Como señalábamos antes, es el modo en el que están colocados los diferentes aminoácidos en el esqueleto básico lo que determina los rasgos distintivos de la estructura. Así, para que pueda adoptarse una forma apretada, es necesario que quede muy poco espacio en el interior ocupado por moléculas de agua. Esto obliga a que los aminoácidos con cadenas laterales que tengan una escasa afinidad con el agua (aquellos que no son solubles en agua, los aminoácidos hidrofóbicos) se localicen hacia el interior para protegerse de ella. Por su parte, los aminoácidos con cadenas laterales que tengan afinidad con el agua (los hidrofílicos), deben localizarse en la superficie externa, como se esquematiza en la figura 3.

Figura 3

Ilustración del cambio de forma de las proteínas para permitir que, en disolución acuosa, los aminoácidos con cadenas laterales (grupos R) hidrofílicas (gris oscuro) interaccionen con el agua, mientras que los aminoácidos con cadenas hidrofóbicas (gris más claro) queden protegidos en su interior.

Aunque las características básicas de las proteínas globulares son comunes a todas, cada una tiene un modo diferente de plegarse. Cada proteína posee una estructura terciaria distinta y puede mantener una proporción de estructura secundaria variable, lo que, en conjunto, define su función. Por ejemplo, en el caso de las enzimas, su capacidad de unión a un sustrato específico, que permite que solamente se realice un tipo de reacción, sin reacciones laterales ni subproductos, depende de que la forma tridimensional de la enzima permita al sustrato acomodarse en su lugar activo.

Por este motivo, cualquier modificación en la estructura de las proteínas puede afectar a su función. De modo general, la exposición de las proteínas al calor, a presiones elevadas, a pH extremos o a agentes químicos, que destruyan los enlaces entre los distintos elementos de la cadena o los puentes entre átomos de azufre, puede deshacer su estructura y dar lugar a una conformación desplegada (figura 4). Es lo que se conoce como desnaturalización y va acompañada de la pérdida de la actividad biológica.

Figura 4

Representación esquemática de la desnaturalización de la β-Lactoglobulina (β-Lg) en disolución acuosa. Se trata de la proteína más importante del suero de la leche y, a pH neutro, es un dímero compuesto por dos subunidades. Inicialmente evoluciona hacia un estado semidesnaturalizado, correspondiente a una estructura no totalmente desplegada, que precede a la desnaturalización irreversible.

Fuente: adaptada, con permiso, de V. Orlien et al.:“In situ measurements of pH changes in β-lactoglobulin solutions under high hydrostatic pressure, Journal of Agricultural and Food Chemistry, 55, 4422-4428. Copyright (2007) American Chemical Society.

En algunos casos, las proteínas pueden recuperar espontáneamente su conformación nativa (la que tenían antes de desnaturalizarse), aun después de un desplegamiento completo, si se restauran sus condiciones normales de actuación en cuanto a temperatura, pH, etc. En otros casos, el replegamiento y la recuperación de la actividad biológica ya no son posibles, aunque se ha visto que algunas proteínas desnaturalizadas pueden presentar diversas aplicaciones en la industria alimentaria. Del mismo modo, la ruptura del esqueleto básico, escindiendo las uniones entre aminoácidos, ya sea al azar, mediante degradación química, ya sea destruyendo determinados enlaces con enzimas proteolíticas, puede liberar, además de aminoácidos individuales, fragmentos de proteína de menor tamaño que se denominan péptidos y pueden presentar nuevas propiedades muy interesantes.

Las proteínas desempeñan, en todas las células y tejidos, funciones clave para mantenernos vivos y sanos, y se reconocen desde siempre como uno de los nutrientes esenciales que deben ser consumidos en cantidad y calidad adecuadas. Por esas razones, una opinión pública cada vez más consciente del impacto de la dieta en su bienestar, reflexiva respecto a la relevancia de la formación de hábitos saludables y exigente en la calidad de los productos, seguramente necesitará información sobre estas protagonistas de nuestra alimentación. Este libro trata de la importancia de las proteínas en la nutrición, la salud y la calidad de los alimentos, y de cómo su gran diversidad funcional depende de su construcción química y de su complejidad estructural.

CAPÍTULO 2

Sus propiedades nutricionales

¿Qué hacemos con las proteínas que comemos?

La digestión de las proteínas comienza en el estómago. Allí, las células de la mucosa gástrica producen una enzima proteolítica (así se denominan las enzimas encargadas de romper proteínas), la pepsina, que degrada las proteínas de una manera bastante inespecífica. Es capaz de romper numerosos enlaces entre los distintos aminoácidos que las constituyen, y de esta ruptura surgen péptidos, fragmentos de proteína de menor tamaño, pero muy pocos aminoácidos libres. El pH ácido del medio estomacal permite la acción de la pepsina y también puede causar un desdoblamiento (que habíamos llamado desnaturalización) de la estructura de las proteínas que facilite el ataque proteolítico. Así, por ejemplo, el denso plegamiento que caracteriza a las proteínas globulares se puede deshacer, de modo que estas expongan enlaces entre aminoácidos, ocultos o protegidos en la compacta estructura nativa, a la acción de la enzima. Sin embargo, hay proteínas muy resistentes a la desnaturalización a pH ácido y, por eso, también resisten la digestión estomacal sin apenas fragmentarse, a pesar de la acción poco restrictiva de la pepsina.

Cuando el bolo alimenticio pasa del estómago al intestino delgado, interviene en la digestión el jugo pancreático, que se vierte del páncreas al duodeno. El jugo pancreático participa en la digestión de proteínas, glúcidos, lípidos y ácidos nucleicos, y para efectuar la degradación de las proteínas contiene diversas enzimas proteolíticas: tripsina, quimiotripsina y carboxipeptidasas, que actúan al pH neutro o ligeramente básico del medio duodenal. Estas enzimas complementan los efectos que ha provocado la pepsina del estómago, produciendo péptidos cortos y aminoácidos libres que pueden ser absorbidos y pasar a la sangre a través de la capa que reviste las paredes del intestino, llamada mucosa intestinal.

Las células epiteliales que forman la mucosa, además de desempeñar funciones de protección y absorción, segregan en el interior del intestino diversas enzimas proteolíticas capaces de liberar aminoácidos individuales de los extremos de los péptidos, o bien intervienen degradando los péptidos que alcanzan su interior, pues también poseen enzimas proteolíticas intracelulares. Esto favorece la absorción de aminoácidos libres, que pasan a la sangre y alcanzan, en primer lugar, el hígado, para su transformación posterior. Hasta hace pocos años se pensaba que el intestino no podía absorber los péptidos mayores de dos o tres aminoácidos, pero ahora se ha demostrado que no es así: algunos péptidos grandes, e incluso proteínas enteras, pueden atravesar la mucosa intestinal utilizando las propias células epiteliales, las junturas que existen entre ellas u otras células especializadas en absorber y transportar proteínas, de modo que puedan llegar en forma biológica e inmunológicamente activa al otro lado. Hablaremos de esto más adelante cuando nos refiramos a los péptidos bioactivos.

Los aminoácidos, como los glúcidos y lípidos, pueden utilizarse como fuente de energía, pero para lo que se usan fundamentalmente es para construir proteínas propias, que el organismo utiliza para crear o regenerar tejidos, cartílagos, pelos, uñas y huesos, y para efectuar funciones de señalización, transporte y defensa. Además, todas las actividades celulares, las destinadas a obtener energía, a transformar los nutrientes de los alimentos en componentes celulares y a producir las moléculas necesarias para llevar a cabo funciones especializadas, las realizan las proteínas que habíamos denominado enzimas. Aparte de formar las proteínas de nuestro cuerpo, los aminoácidos son precursores de otras importantísimas moléculas biológicas de naturaleza no proteica, como las bases nitrogenadas que forman los ácidos nucleicos (el ADN y ARN); el glutatión, un antioxidante que ayuda a proteger a las células de daños oxidativos; la creatina, fuente inmediata y directa para proveer de energía a las células musculares; el neurotransmisor adrenalina y hormonas como la oxitocina y la tiroxina, etc.

A pesar de la importancia crucial que tienen los aminoácidos en el funcionamiento de nuestro organismo, y a diferencia de las plantas superiores, que son capaces de producir todos los que necesitan para la síntesis de sus proteínas, los seres humanos solo podemos producir 11 de los 20 aminoácidos que forman nuestras proteínas. Los podemos fabricar empleando una fuente de nitrógeno, para cuya obtención también es necesario el consumo de proteínas en la dieta, siguiendo una vía diferente para cada uno. Los otros 9, que se llaman aminoácidos esenciales, nutritivamente indispensables, deben adquirirse necesariamente a partir de la dieta, y son: histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina. Debemos saber que, en determinadas situaciones fisiológicas o patológicas, algunos aminoácidos no esenciales pueden hacerse también indispensables. De este modo, la mayor parte de los aminoácidos que el organismo utiliza para sintetizar sus proteínas propias los obtiene de la dieta y del recambio de estas mismas proteínas corporales.

La secuencia de aminoácidos de las proteínas y, por tanto, las estructuras tridimensionales que necesitan las células para su funcionamiento, está recogida en la información genética contenida en el ADN de cada individuo, que permite la síntesis de 25.000 proteínas diferentes que, en conjunto, forman los elementos estructurales y funcionales de nuestro cuerpo. La porción de la molécula de ADN que contiene toda la información necesaria para la síntesis de una proteína se conoce como gen y se localiza en los cromosomas, en el núcleo celular.

La traducción de la información genética a una adecuada secuencia de aminoácidos se efectúa en unas estructuras celulares, los ribosomas, en las que el ARN mensajero actúa como intermediario transmitiendo el mensaje genético almacenado en el ADN. Para ello, en el núcleo celular, una secuencia específica de ADN se copia en forma de ARN mensajero, de modo que los 4 elementos básicos de una hebra de ADN, que se llaman bases nitrogenadas y son las que especifican el orden de los aminoácidos en una proteína, se reproducen en una hebra de ARN. El ADN nunca abandona el núcleo, pero el ARN mensajero accede al citoplasma, donde se hallan los ribosomas. Estos leen el mensaje del ARN para crear una proteína en especial, pues cada tres bases del ARN mensajero especifican un aminoácido determinado. Los aminoácidos se activan en el citoplasma y son llevados a los ribosomas, donde empieza a construirse la cadena y a prolongarse por adición secuencial de nuevos aminoácidos. Así se traduce el idioma de bases del ADN y ARN al idioma de aminoácidos de las proteínas. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo e, incluso, puede ser utilizado simultáneamente por varios ribosomas.

Una vez terminada la construcción de una proteína en un ribosoma, es posible que esta necesite alguna modificación para convertirse en su forma biológicamente activa. Muchas proteínas adquieren espontáneamente la correcta conformación tridimensional, pero otras necesitan la ayuda de otras proteínas que, mediante uniones reversibles, las mantengan desplegadas para que pasen con facilidad a través de las membranas, impidan la formación de intermediarios defectuosos o ayuden a desplegar segmentos incorrectamente plegados.

Asimismo, es después de que se haya construido la cadena de aminoácidos cuando se establecen los enlaces azufre-azufre que estabilizan las estructuras secundarias y terciarias y las formas tridimensionales que adoptan las proteínas, a las que ya nos hemos referido, y se producen otras modificaciones, como la incorporación de grupos fosfato o metilo, o la adición de uno o más glúcidos. También pueden sufrir una proteólisis parcial, que es una etapa frecuente en los procesos de maduración de las proteínas y que implica la eliminación de secuencias de aminoácidos de algún extremo o del interior de la proteína. Este es el caso de la insulina, que para ser activa requiere que la pre-proinsulina, que es la forma codificada por el ARN mensajero, se corte para originar proinsulina. La proinsulina debe, a su vez, plegarse para formar los puentes azufre-azufre correctamente y empaquetarse en gránulos de secreción. Es entonces cuando se elimina otro fragmento y se origina la insulina funcional, que es secretada por las células del páncreas.

Por otra parte, los aminoácidos pueden servir, en sí mismos, como fuente de energía, particularmente cuando se ingieren en exceso sobre las cantidades necesarias para reemplazar las proteínas corporales. Si se emplean como combustible, los aminoácidos se degradan a CO2 o se convierten en glucosa, en cuyo caso serán también finalmente oxidados por completo, aunque el exceso de glucosa se transforma y acumula como grasa. El organismo no solo oxida los aminoácidos procedentes de las proteínas que comemos; también se oxidan los que proceden del recambio de las proteínas corporales.

El valor nutritivo de una proteína como fuente de aminoácidos

Después de haber leído todo lo anterior quizá ya habremos intuido que la función básica de las proteínas en la alimentación es proporcionar las cantidades adecuadas del nitrógeno y los aminoácidos que necesitamos. Pero el valor nutritivo de una proteína, su calidad, no solo depende de los aminoácidos que contiene, sino también de su eficiencia nutricional, esto es, de la mayor o menor capacidad de los aminoácidos que la componen de ser absorbidos y retenidos en el organismo, para así equilibrar las pérdidas diarias de nitrógeno y permitir el recambio de tejidos o la formación de tejidos nuevos durante el crecimiento.

Los alimentos contienen proporciones variables de proteína y las diversas proteínas que forman los alimentos difieren en su composición en aminoácidos y en su contenido de aminoácidos esenciales. La calidad de una proteína está determinada por la concentración y proporción relativa de sus aminoácidos, de modo que cuanto mayor sea la cantidad de aminoácidos esenciales respecto al total de aminoácidos, mayor será su valor biológico. Pero, además, el déficit de algún aminoácido individual contribuye negativamente a la calidad.

Por ejemplo, en las proteínas animales no hay ningún aminoácido esencial limitante, aunque, dentro de las proteínas vegetales, el arroz, el trigo y otros cereales son pobres en lisina, y la soja y otras legumbres, en metionina (además de poseer poca cisteína, que puede convertirse en esencial en situaciones de enfermedad o estrés). El conocimiento del valor biológico de las diferentes proteínas permite identificar mezclas que se complementen y compensen deficiencias en aminoácidos concretos para proporcionar una dieta equilibrada. Pero debemos tener en cuenta que no se debe atender exclusivamente a las necesidades de aminoácidos esenciales, sino que estas tienen que valorarse de modo global dentro de la dieta. El consumo de cualquier forma de nitrógeno no esencial reduce la necesidad de aminoácidos esenciales, lo que indica que es necesario un adecuado aporte de ambos tipos de aminoácidos.

La medida en que los aminoácidos puedan ser utilizados por el organismo después de los pasos de digestión y absorción es lo que se conoce como disponibilidad. La mayor o menor disponibilidad de los aminoácidos de una proteína no es una característica intrínseca de esta, sino que depende, además, del alimento que la contiene, de su composición y de las transformaciones a las que haya sido sometido, de la dieta del individuo y del propio individuo que toma esa proteína y esos alimentos.

El concepto de disponibilidad de un aminoácido en una proteína engloba tres aspectos que pueden determinar la cuantía en la que es aprovechado a partir de un alimento: primero, la digestibilidad de la proteína, que describe la absorción de dicho aminoácido; segundo, la ausencia de interferencias por parte de otras sustancias que componen el alimento; y, por último, su integridad química, que se refiere a la proporción del aminoácido que, una vez absorbido, se encuentra en una forma utilizable por el organismo.

En la transformación de una proteína que forma parte de un alimento en un nutriente que pueda absorberse a través de la mucosa intestinal intervienen muchos factores. Entre ellos, cabe destacar las condiciones fisiológicas del tracto gastrointestinal de cada individuo. El grado de degradación de las proteínas dependerá de los valores de pH gástrico y duodenal y de la cantidad de enzimas proteolíticas que cada uno segregue, que varían según distintas situaciones, ya sean normales o patológicas, la edad, el consumo simultáneo de otros alimentos, la cantidad ingerida e, incluso, el momento del día en que se consume el alimento. Por ejemplo, el sistema digestivo de los niños, sobre todo el de los más pequeños, produce niveles menores de enzimas proteolíticas que el de los adultos, lo que puede conllevar una menor degradación de algunas proteínas, fenómeno que se ha asociado con la aparición de alergias.

Asimismo, la medicación con antiácidos puede dificultar la acción de la pepsina; se ha detectado que un aumento del pH de 1,5 a 3, ambos incluidos dentro del intervalo que se considera normal en el estómago, es el responsable de que algunas proteínas que se degradan totalmente resistan la digestión incluso durante más de 60 minutos. También puede darse una absorción defectuosa de los elementos nutritivos debido a un daño en el epitelio de la mucosa intestinal a causa de un proceso inflamatorio crónico, como la enfermedad de Crohn, de una infección intestinal o de una afección congénita, como la enfermedad celiaca.

Además de las variaciones individuales en los procesos digestivos, la digestibilidad de una proteína depende de sí misma, de su estructura y de que pueda interaccionar con otros componentes del alimento o de la dieta. La estructura de cada proteína condiciona en qué medida va a verse afectada por el pH o a romperse por la acción de las enzimas proteolíticas. Su estructura también determina su tendencia a unirse a las sustancias de naturaleza lipídica que se segregan en el estómago y en el intestino delgado para favorecer la digestión y la absorción de las grasas, pero que también influyen en la digestión de las proteínas. Entre estas sustancias se encuentran las sales biliares, unas sustancias químicamente derivadas del colesterol que se fabrican en el hígado como parte de la bilis (formada, además de por sales biliares, por proteínas, colesterol, hormonas y agua) y se mezclan en el intestino delgado con las grasas de los alimentos. Las sales biliares favorecen que la estructura de algunas proteínas adopte una conformación desplegada (lo que habíamos definido como desnaturalización), se abra y exponga más enlaces entre aminoácidos a la acción de las enzimas.

La estructura de las proteínas también determina su estabilidad frente al tratamiento térmico al que se someten muchos alimentos, con consecuencias en su digestibilidad. Por ejemplo la β-lactoglobulina, que es la proteína más importante del suero de la leche, es muy resistente al ataque de la pepsina, pero, si se calienta, se desnaturaliza (como se muestra en la figura 4) y esto permite que la pepsina actúe mucho más rápidamente. Otras proteínas forman agregados al calentarse, lo que compromete su solubilidad y provoca que se digieran con mayor dificultad. Este es el caso de las principales proteínas del cacahuete, que, al tostarse, son mucho menos solubles y menos digeribles que las mismas proteínas en los cacahuetes crudos. A este efecto contribuye su interacción con otros componentes del alimento, sobre todo glúcidos, que causan en ellas modificaciones estructurales.

El alimento del que forman parte las proteínas desempeña un papel fundamental. En general, las proteínas animales (carne, huevo y leche) y las proteínas vegetales concentradas o refinadas, de las que se han eliminado los constituyentes de las paredes celulares (gluten y harina de trigo y proteína aislada de soja), tienen una gran digestibilidad (mayor del 95%). Las proteínas vegetales poco purificadas, con elevadas proporciones de paredes celulares (cereales, harina integral, guisantes y harina de soja), tienen menor digestibilidad (en torno al 90-80%). Los componentes de las paredes de las células de los vegetales (celulosa, hemicelulosa y lignina, entre otros), que forman parte de lo que conocemos como fibra alimentaria, contribuyen a la integridad de su estructura, pero interfieren en la accesibilidad de las proteínas a las enzimas digestivas.

La digestibilidad de los alimentos de origen vegetal puede disminuir todavía más (hasta un 80-50%) si estos contienen factores antinutritivos, sustancias que, incluso a bajas concentraciones, reducen o impiden la utilización de un nutriente, o si se han sometido a un procesado inadecuado. Se estima que la digestibilidad de las proteínas que se emplean en las dietas de los países desarrollados, como Estados Unidos, basadas en alimentos de origen animal y vegetal, es de un 88-99%, mientras que la de las dietas tradicionales de la India, Guatemala o Brasil es de solo un 54-78%, pues son ricas en cereales menos refinados y legumbres, que poseen, además de proteínas de menor digestibilidad, fibra insoluble y factores antinutritivos. Así, las proteínas del sorgo, una gramínea que constituye uno de los cultivos alimentarios más importantes del mundo y un alimento básico en las zonas más deprimidas de Asia y África, son mucho menos digeribles que las de otros cereales, pues combinan un elevado grado de entrecruzamiento (las cadenas de proteína se encuentran densamente enlazadas entre sí) con un contenido importante de factores antinutritivos y una elevada tendencia de sus aminoácidos a interaccionar con estos.

Para ilustrar la importancia de los factores antinutritivos veamos el ejemplo de las legumbres, también especialmente importantes en la alimentación de países en desarrollo. Las legumbres son una fuente valiosa de glúcidos, fibra y proteínas, además de vitaminas del grupo B, potasio, zinc, calcio y magnesio. Ya habíamos mencionado que, aunque ricas en lisina, son pobres en metionina y cisteína, pero pueden combinarse con cereales para mejorar el perfil de aminoácidos de ambos productos. Sin embargo, la digestibilidad de las proteínas de las legumbres se ve comprometida porque, además de la influencia de factores estructurales intrínsecos (fundamentalmente, su alto contenido en fibra), contienen diversos factores antinutritivos.

Entre estos se encuentran los inhibidores de tripsina, a su vez compuestos proteicos, muy abundantes, por ejemplo, en las habas de soja, que disminuyen la digestibilidad de las proteínas al inhibir la acción de las enzimas proteolíticas que se encargan de su digestión en el duodeno. Afortunadamente, los inhibidores de tripsina se destruyen fácilmente con calor, por lo que en los derivados de soja para el consumo humano adecuadamente procesados, aproximadamente el 80% de la actividad se ha inactivado (esto ocurre, fundamentalmente, durante la extrusión que, como se explica en el capítulo 6, desnaturaliza las proteínas).

Las legumbres, sobre todo las habas y los guisantes, también contienen taninos, sustancias solubles de naturaleza polifenólica, capaces de unirse a las proteínas formando complejos de proteína-tanino que ya no son solubles en agua, con lo que escapan a la digestión. Otro factor antinutritivo común en el reino vegetal es el ácido fítico, conocido por su capacidad de formar complejos insolubles con metales (como el calcio, el cobre, el hierro o el zinc) en el tracto gastrointestinal y reducir su disponibilidad, pero que también puede dar lugar a uniones que involucren a proteínas alimentarias, con consecuencias negativas para su aprovechamiento por el organismo. En las habas, lentejas y guisantes, la mayor parte del ácido fítico se encuentra en las partes comestibles, por lo que no es tan fácil de eliminar como, por ejemplo, en el arroz, donde se encuentra recubriendo el grano.

En cualquier caso, es posible aplicar diferentes tratamientos tecnológicos para disminuir estos compuestos indeseables y mejorar la calidad nutricional de los alimentos que los contienen. Así, por ejemplo, la germinación de legumbres y cereales estimula la actividad enzimática en los brotes, con lo que se rompen los inhibidores de tripsina, los complejos con el ácido fítico y las propias proteínas, aumentando su disponibilidad.

La disponibilidad de los aminoácidos que forman parte de las proteínas también puede sufrir mermas importantes cuando el alimento que las contiene se transforma o se trata térmicamente para mejorar sus propiedades, garantizar su seguridad y aumentar su vida útil, e incluso a lo largo de su almacenamiento posterior. Durante el procesado térmico se producen reacciones químicas entre ciertos aminoácidos, fundamentalmente la lisina, y algunos glúcidos, lo que disminuye su valor nutritivo. Este proceso, conocido como reacción de Maillard y al que ya hicimos referencia cuando hablamos del tostado de los cacahuetes, causa en sus primeras etapas una modificación química de la lisina que hace que no pueda utilizarse. Si esta reacción progresa a consecuencia de un calentamiento muy severo, se producen compuestos intermedios muy reactivos que llegan a bloquear una mayor proporción de lisina, así como a otros aminoácidos, y a producir grandes agregados de proteína, con lo que el valor nutritivo se ve mucho más afectado. El calentamiento de los alimentos también puede favorecer entrecruzamientos de aminoácidos, lo que causa pérdidas de varios aminoácidos esenciales: lisina, cisteína y treonina, y reduce la digestibilidad de las proteínas.

Los tratamientos térmicos son necesarios para destruir a los microorganismos y sus toxinas y para asegurar que los alimentos sean seguros, pero deben realizarse bajo estrictas condiciones para que produzcan pocos cambios químicos y afecten lo menos posible a las características nutricionales. Un buen ejemplo son las leches maternizadas para lactantes, pues, aunque todas deben estar exentas de microorganismos que puedan reproducirse en las condiciones normales, no refrigeradas, bajo las que se mantienen durante su distribución y almacenamiento, hay notables diferencias entre los distintos productos en función de la temperatura y el tiempo de calentamiento a los que son sometidos: esterilización (el tratamiento más severo) o UHT, ambos para leche líquida, y atomización para producir productos en polvo.

La esterilización causa profundas modificaciones en las proteínas, desnaturalizaciones y agregaciones, que disminuyen su digestibilidad en comparación con los productos UHT. Además, cuando se emplean tratamientos de esterilización a elevadas temperaturas durante un tiempo prolongado se puede producir una significativa disminución de la lisina disponible y un considerable avance de la reacción de Maillard, que incluso llega a detectarse visualmente por el color oscuro que confiere a los productos. La atomización no supone, normalmente, la aplicación de temperaturas excesivamente elevadas, por lo que la digestibilidad de las proteínas se ve menos afectada, pero la reacción de Maillard entre la lisina y la lactosa (el glúcido más abundante en la leche) se ve progresivamente favorecida a medida que se elimina el agua del producto, por lo que también puede llegar a ser importante. En cualquier caso, y a pesar de que para los más pequeños las leches maternizadas pueden llegar a ser su único alimento y, por tanto, su única fuente de proteínas, no es probable que se produzcan deficiencias nutricionales, dada la elevada calidad y digestibilidad de las proteínas lácteas.

La evaluación de la calidad nutricional de las proteínas

Si bien está claro que el contenido y la utilización de los aminoácidos esenciales son principios válidos para estimar la calidad de las proteínas, existen diferentes índices para cuantificar su valor nutritivo. Entre ellos, el que se emplea con más frecuencia para la evaluación de las proteínas alimentarias es la puntuación de los aminoácidos de las proteínas corregida según su digestibilidad (conocido por sus siglas en inglés: PDCAAS).

A diferencia de otras metodologías tradicionales que se basaban en ensayos con animales, normalmente ratas, el cálculo del PDCAAS está basado en las necesidades de los humanos y, concretamente, en las de los niños de 2 a 5 años, que constituyen el grupo de edad más exigente nutricionalmente. Para su determinación se compara el perfil de aminoácidos de 1 g de una proteína problema con un perfil estándar que había sido obtenido a partir de las necesidades de aminoácidos esenciales de los niños en edad preescolar. Esta determinación se efectúa para cada aminoácido esencial, y el menor valor es el que se emplea en la puntuación que, finalmente, se corrige teniendo en cuenta la digestibilidad fecal de la proteína, medida en ratas. Según esto, las proteínas de huevo, leche de vaca, ternera, soja y trigo poseerían valores de PDCAAS de 118, 121, 92, 91 y 42%, respectivamente. Se estima que una proteína con una puntuación del 100% o superior proporcionaría, tras su digestión, el total de los aminoácidos esenciales requeridos por un preescolar de 2 a 5 años, por lo que normalmente las puntuaciones por encima de 100 se redondean a esta cantidad, al suponerse que no aportan ningún beneficio adicional.

El cálculo del PDCAAS, ampliamente aceptado, fue adoptado en 1989 por la Organización de las Naciones Unidas para la Alimentación y la Agricultura (FAO) y la Organización Mundial de la Salud (OMS) como método para medir la calidad de una proteína en nutrición humana. Aun así, la comunidad científica le reconoció una serie de limitaciones relacionadas con tres cuestiones.

La primera tiene que ver con los estudios que se habían realizado para estimar las necesidades de aminoácidos esenciales de los niños de 2 a 5 años, pues estaban basados en un número demasiado reducido de niños, por lo que necesitaban validarse con información obtenida en una población más grande y mejor caracterizada. Además, en relación con la estimación de las necesidades básicas, se argumentaba que solo se tenían en cuenta los aminoácidos esenciales y se ignoraban aquellos que podían llegar a serlo en determinadas condiciones fisiológicas o patológicas y que también contribuían al valor nutritivo de una proteína en dichas situaciones.

La segunda apunta a que la digestibilidad de las proteínas se estimaba considerando la proporción no absorbida en el intestino como la diferencia entre el nitrógeno ingerido y el excretado en las heces. El problema de esta evaluación es que no tiene en cuenta el metabolismo de los microorganismos que forman la flora intestinal, que puede eliminar o añadir aminoácidos a los que aporta estrictamente la dieta. Así, los microorganismos del intestino grueso transforman muchos de los aminoácidos que no se han absorbido en amoníaco y otros compuestos que sí se absorben y se excretan en la orina, pero que no aparecen en las heces, con lo que se sobreestima su digestibilidad. Además, se ha comprobado que, si bien el contenido de nitrógeno total de las heces depende de la dieta, su composición en aminoácidos varía muy poco, lo que permite deducir que, cuando llegan al intestino grueso restos no digeridos de alimentos, la actividad microbiana fabrica aminoácidos a partir del nitrógeno que contienen, dando un perfil de aminoácidos diferente a su composición inicial.

La tercera cuestión tiene que ver con el redondeo de los valores del PDCAAS al 100%, que solo tendría sentido si hubiera, exclusivamente, una fuente de proteínas en la dieta, algo improbable excepto en los casos de alimentación artificial. En una situación normal, en la que se consume una dieta mixta con variedad de fuentes proteicas, se necesita información precisa sobre en qué medida las proteínas de mayor calidad logran equilibrar el perfil de aminoácidos. Un ejemplo clásico es la combinación de leche y trigo, en la que la elevada concentración de lisina de la proteína de la leche compensaría el déficit de la proteína de trigo de modo mucho más eficaz que la misma cantidad de proteína de soja.

Estas cuestiones impulsaron a la FAO y la OMS a organizar en 2011, en Auckland (Nueva Zelanda), una reunión de expertos para revisar la eficacia y las limitaciones del método PDCAAS y las ventajas y desventajas de los métodos alternativos. En las conclusiones de esta reunión, publicadas en 2012, se decidió recomendar un nuevo índice: la puntuación de los aminoácidos esenciales digeribles (DIAAS), que introdujo algunas modificaciones respecto al PDCAAS encaminadas a corregir esas limitaciones.

Por una parte, en lugar de un único perfil estándar de aminoácidos, se seleccionaron tres perfiles de referencia en función de la edad del individuo para el que se haga la evaluación nutricional: un grupo hasta los 6 primeros meses, al que se recomienda el perfil de aminoácidos de la leche materna como mejor aproximación; un segundo grupo de 6 meses a 3 años; y un único grupo que comprende niños mayores de 3 años, adolescentes y adultos. Los perfiles de aminoácidos de referencia para estos grupos se basan en un trabajo previo realizado por diferentes expertos, también auspiciado por la FAO, la OMS y la ONU, que se publicó en 2007, sobre las necesidades de proteínas y aminoácidos para la nutrición humana, al que nos referiremos más adelante.

Por otra parte, se consideró que la determinación de la digestibilidad en el íleon terminal, al final de intestino delgado, reflejaba mejor que la digestibilidad fecal la cantidad de aminoácidos que son absorbidos. Esto es particularmente importante en el caso de algunas proteínas de origen vegetal que apenas se digieren en el intestino delgado, pero son transformadas y utilizadas por los microorganismos del colon, con lo que la digestibilidad fecal sobreestimaría la proporción de aminoácidos absorbidos.

Además, se decidió que cada aminoácido debía considerarse como un nutriente y que su digestibilidad tenía que determinarse individualmente. Esto es así porque, aunque en el caso de proteínas de origen animal, cereales y semillas oleaginosas bajas en fibra, la diferencia entre la digestibilidad de las proteínas y de la mayoría de los aminoácidos esenciales que contienen es menor del 10%, en cambio, en habas, lentejas y guisantes, la digestibilidad de algunos aminoácidos (como la metionina, la cisteína y el triptófano) es entre un 35 y un 44% menor que la correspondiente a la proteína. Se recomienda, por lo tanto, estimar la digestibilidad en el íleon terminal de cada aminoácido, determinando el flujo de aminoácidos que abandona el intestino delgado, hacerlo preferentemente en humanos, y, solo si no fuera posible, en cachorros de cerdo y rata, por este orden. También se recomienda para el cálculo del DIAAS que, en el caso de los aminoácidos que pudieran dañarse por el procesado, como la lisina, se determine la verdadera digestibilidad de la lisina libre, en lugar de la de la lisina total, como medida de su disponibilidad.

Finalmente, se permitió que el DIAAS tuviera valores mayores del 100%, que no se redondean excepto cuando se calcula el DIAAS global de una dieta mixta o de un alimento que es el único que se consume.

¿Cuántas proteínas debemos comer?

No es fácil determinar cuál debería ser la asignación diaria de proteínas y aminoácidos. Las últimas estimaciones, a las que ya nos hemos referido, fueron publicadas por la OMS en 2007 y se basan en la demanda del organismo y en la eficiencia con que las proteínas de la dieta satisfacen esta demanda.

La síntesis de proteínas en el organismo se efectúa en gran medida a expensas del recambio de las proteínas propias, por lo que estas proporcionan, básicamente, la cantidad y el perfil de aminoácidos necesarios para la producción de proteínas nuevas. Por consiguiente, la demanda del organismo está fundamentalmente determinada por todas esas rutas metabólicas en las que se consumen aminoácidos, causando pérdidas de nitrógeno en la orina, heces, pelo y otras excreciones. Asimismo, la asignación de proteína debe incluir los requerimientos especiales que acompañan al crecimiento, al embarazo y a la lactancia.

Teniendo en cuenta estas premisas, la necesidad nutricional mínima se definió como el nivel más bajo de consumo de proteínas alimentarias que equilibra las pérdidas de nitrógeno en el organismo y permite el mantenimiento del conjunto de las proteínas corporales en personas con un nivel modesto de actividad física. A esto hay que añadir, en niños y mujeres embarazadas o lactantes, las necesidades asociadas a la formación de tejidos nuevos o la secreción de leche a un ritmo que permita un buen estado de salud. Esta definición no tiene en cuenta la ingesta de proteínas que proporcionaría un estado óptimo de salud, mucho más difícil de cuantificar, como veremos en el capítulo siguiente.

Obviamente, las necesidades de proteínas y aminoácidos varían entre las personas en función de su edad, composición corporal, situaciones patológicas y ambientales y estilo de vida, fundamentalmente su actividad física. También cambian dentro de la misma persona, a lo largo del día y durante el transcurso de su vida, de modo que no pueden medirse exactamente, pero sí caracterizarse para diferentes situaciones.

Durante el crecimiento en la infancia se producen aumentos de tamaño y peso, a la vez que se desarrollan y maduran las funciones corporales. En el embarazo y la lactancia se forman nuevos tejidos y se produce leche. De modo similar, durante los periodos de rápida ganancia de peso que acompañan a la recuperación de algunas enfermedades se deposita mucho tejido no graso. En cada caso se necesita una ingesta de proteínas y un perfil de aminoácidos que se adecúe al material que debe depositarse, y que no es el mismo que el que se necesita en otras circunstancias.

A partir de un análisis sistemático de los estudios experimentales disponibles, se estimó la necesidad promedio de proteína de un adulto (la menor cantidad de proteína que permite alcanzar el equilibrio entre el nitrógeno que se ingiere y el que se pierde) en 0,66 g/kg/día. Además de ese nivel medio, también se identificó un nivel seguro de 0,83 g/kg/día, entendido como la cantidad que satisface las necesidades del 97,5% de la población, o lo que es lo mismo, que garantiza que el riesgo de deficiencia sea menor al 2,5%.

De esas estimaciones resulta que, para un individuo adulto de 70 kg de peso, la ingesta de proteína recomendada oscila, aproximadamente, entre los 46 y los 60 g diarios, lo que supone una cantidad mucho menor que la que se consume en los países desarrollados, en los que son frecuentes las dietas muy energéticas, muy ricas en productos cárnicos o que incluyen suplementos proteicos. La OMS no ha dado recomendaciones claras de lo que podría ser el límite superior de consumo de proteínas, aunque se ha indicado que, si bien es improbable que ingestas que dupliquen el nivel seguro supongan algún riesgo, aquellas tres o cuatro veces mayores se aproximarían a la máxima cantidad tolerable. También se han definido las necesidades de cada uno de los 9 aminoácidos esenciales y se han calculado valores específicos para diferentes grupos de edad, tanto de proteínas como de aminoácidos esenciales.

Ateniéndose al concepto de necesidad mínima de proteínas, no se encontró ninguna justificación para hacer diferenciaciones entre hombres y mujeres, si bien se recomendó una ingesta mayor de proteínas durante el embarazo, del orden de 1, 9 y 31 g/día de proteína extra durante el primer, segundo y tercer trimestre, respectivamente. Estas proteínas adicionales deben ser consumidas como parte de una dieta normal y no como suplementos, lo que se corresponde con un mayor aporte de energía. En el caso de mujeres lactantes, se acordó una media de 19 g/día de proteína extra durante los 6 primeros meses y de 12,5 g/día a partir de entonces.

Para el cálculo de las necesidades de proteína de los lactantes se tuvo en cuenta la ingesta media de leche de madres sanas. Considerando que esta resultaría adecuada para la mayoría de los bebés, se calculó una cantidad ligeramente menor para fijar el nivel seguro y una cantidad significativamente menor para el nivel medio. Para los niños mayores de 6 meses, se calculó la velocidad de depósito de proteína dependiendo de la edad y se combinaron estos valores de necesidades para el crecimiento con los de las necesidades para el mantenimiento, obtenidos a partir de los de los adultos, lo que dio niveles seguros de 1,31 g/kg/día a los 6 meses y de 0,92 g/kg/día a los 10 años.

Aunque muchos estudios han resaltado que las proteínas son componentes esenciales en la nutrición de los ancianos, el informe de la OMS no reconoce que exista una evidencia científica firme que permita recomendar valores diferentes para ellos, si bien señala que hay dudas razonables sobre si la cantidad óptima de proteína para este grupo de edad es igual a la del resto de los adultos. Los cambios fisiológicos que acompañan a la vejez incluyen la pérdida de masa muscular, debida a la disminución de la actividad física, malnutrición, estrés oxidativo, producción de sustancias inflamatorias y una disminución de los niveles de hormonas del crecimiento y andrógenos. Además, a medida que disminuye la masa muscular, cambia la composición corporal, dando lugar a un mayor porcentaje de grasa, lo que favorece la aparición de resistencia a la insulina, intolerancia a la glucosa y diabetes, además de agravar las respuestas inflamatorias, las cuales, a su vez, aceleran la destrucción del músculo, en un círculo vicioso que mantiene y acrecienta la obesidad.

Cada vez son más las publicaciones científicas que describen los beneficios que conllevaría un mayor aporte de proteínas a los mayores de 65 años, incluyendo la estimulación de la síntesis de proteínas propias y la recuperación de traumatismos, heridas y cirugía, que apoyan la idea de que la cantidad óptima sería superior a 0,83 g/kg/día. Debemos tener en cuenta que la cantidad diaria recomendada por la OMS no se estableció como una pauta sobre cuánta proteína debe consumirse, sino como una estimación del aporte básico que previene deficiencias proteicas.

En este sentido, hay estudios que señalan que una dosis de 10 g de aminoácidos esenciales produciría una estimulación máxima de la síntesis de proteína muscular en los ancianos. Esos 10 g de aminoácidos esenciales se corresponden con 25 g de una proteína de alta calidad, como la presente en los huevos, la leche o la carne magra, que contiene, aproximadamente, un 40% de aminoácidos esenciales en su composición. El consumo de esa cantidad de proteína por comida, tres veces al día (equivalente a 100 g de pechuga de pollo o 700 ml de leche desnatada), en un hombre mayor de 70 kg se traduciría en 1,1 g/kg/día. Si bien esto excede en un 30% el nivel seguro, le aportaría una cantidad de energía equivalente a un 11-15% del total de sus requerimientos diarios, por lo que estaría dentro del nivel que la OMS considera normal (entre el 10 y el 15%) y en ningún caso contraviene las directrices que disuaden de que las proteínas superen el 35% de la energía total consumida.

La proporción de la energía total consumida que deben aportarnos las proteínas es una medida de la calidad de la dieta que varía en gran manera en función de la edad, el sexo, el peso corporal, la ocupación y el patrón de comportamiento. La tasa de metabolismo basal, el valor mínimo de energía necesaria para realizar las funciones metabólicas esenciales, como la respiración, es menor en las mujeres que en los hombres, disminuye con la edad y con el peso en los adultos y, por supuesto, con el sedentarismo. Así, una anciana sedentaria que pese 70 kg necesitará una dieta con más del doble de proteína en relación con el aporte de energía total que un niño de 2 años y medio.

Influencia del estilo de vida y del deporte

Un uso eficiente de las proteínas, los aminoácidos y el nitrógeno requiere que se satisfagan las necesidades de energía y de los otros nutrientes. De modo general, la eficiencia con que el organismo aprovecha las proteínas depende de que se reciba un adecuado aporte de energía en la dieta global, ya que así se favorece una utilización óptima de estas, sobre todo si son proteínas de buena calidad y se ingieren en la cantidad apropiada.

Además, a niveles constantes de gasto energético, un aumento de la energía consumida mejora el balance de nitrógeno, esto es, el equilibrio entre el que se ingiere y el que se pierde. Esto puede deberse, al menos en parte, a las respuestas hormonales frente al gasto energético. Al consumir mucha energía, aumenta la aportación de glúcidos y se segrega insulina, que reduce las pérdidas de proteína, pues inhibe su degradación y la oxidación de los aminoácidos. Pero, aunque esto sea así, también hay que tener en cuenta que un exceso de energía en la dieta también conlleva una acumulación de tejido no solo graso, sino también no graso, que, con el tiempo, aumenta la demanda de proteína para su recambio. Por otra parte, también contribuyen algunos elementos de la dieta, fundamentalmente los micronutrientes, las vitaminas y los minerales (como la vitamina B o el zinc), que desempeñan importantes funciones catalizadoras en el metabolismo, pues forman parte de las enzimas o colaboran con ellas, e incrementan el valor biológico de los alimentos.

En la mayoría de los casos, el consumo de alimentos viene marcado por el gasto de energía, por el nivel de actividad física. Cuanto más activa es una persona, más energía gasta y más alimentos y proteínas consume. Si aumentamos nuestra actividad física, las necesidades de energía aumentan de manera mucho más acusada que las de aminoácidos y nitrógeno, por lo que será muy fácil satisfacer estas últimas. Si, por el contrario, la actividad física cae y también lo hace el consumo de alimentos, cualquier desequilibrio entre el perfil de aminoácidos aportados por la dieta y el que necesitamos se hará más evidente.

Una actividad física intensa, además de modificar el consumo de alimentos, cambia la composición del cuerpo y la demanda metabólica de aminoácidos. Pero, aunque se hayan recomendado ingestas de proteínas superiores para los atletas que para las personas sedentarias o que realizan una actividad ligera (del orden de 1,2 a 1,6 g/kg/día), así como ocurre con los ancianos, la cuestión de si los deportistas necesitan más proteínas y, en particular, si podrían beneficiarse específicamente de un consumo superior o, incluso, si un exceso podría comprometer su rendimiento deportivo o su salud, resulta controvertida.

El objetivo de los deportistas va más allá de equilibrar las pérdidas de nitrógeno. En el caso de los culturistas, que quieren favorecer la ganancia de proteína muscular, puede ser necesario un balance de nitrógeno positivo y un aporte neto extra de aminoácidos, mientras que los atletas que realizan ejercicios aeróbicos deberían cubrir las pérdidas de leucina, un aminoácido especialmente susceptible a oxidarse durante este tipo de entrenamientos. Desafortunadamente, en este momento no es posible determinar qué cantidad de proteína promovería una actividad deportiva óptima. En otras palabras, no hay suficientes estudios que establezcan claramente cuánta proteína extra se necesitaría para reparar y reemplazar las proteínas dañadas por el estrés oxidativo o los desgarros físicos, para remodelar las proteínas de músculos, huesos y tendones, para soportar las tensiones mecánicas que imponen los entrenamientos y las competiciones o para mantener el funcionamiento óptimo de todas las rutas metabólicas en las que participan los aminoácidos, que son más activas en los atletas que en las personas sedentarias.

Lo que parece claro es que la ganancia de masa y fuerza muscular se potencia si la proteína se consume inmediatamente después del ejercicio, o hasta dos horas después, y que la calidad de la proteína también influye: los alimentos más adecuados son aquellos cuyas proteínas contienen al menos un 40% de aminoácidos esenciales en su composición, como la leche, los huevos o la carne magra.

Dado que es difícil responder a la pregunta de cuánta proteína debe tomar un atleta, muchos deciden consumir cantidades muy elevadas con la esperanza de alcanzar así el nivel óptimo (en el caso de algunos culturistas, hasta 2,5 o 3 g/kg/día). Los estudios realizados al respecto muestran que el organismo se adapta a esos aportes elevados de proteína aumentando la oxidación de los aminoácidos, por lo que en los deportistas que consumen habitualmente dietas muy ricas en proteína, las ganancias musculares que se producen después de cada comida son, en gran medida, compensadas por las pérdidas que se producen en los periodos de ayuno. Respecto a la actividad muscular, un consumo excesivo de proteína no debería ser negativo, a menos que este desplace a otros componentes de la dieta, especialmente si son los glúcidos, de fundamental importancia en el rendimiento de los atletas, o que, en un caso más grave, forme parte de una dieta deficitaria en energía como parte de un plan de adelgazamiento. En cualquier caso, y siempre que se respete la premisa de que la proteína no supere el 35% de la energía diaria de la dieta, no es probable que un exceso tenga consecuencias negativas para la salud a largo plazo.

¿Y si consumimos pocas o demasiadas?

El uso que el organismo haga de los aminoácidos después de los pasos de digestión y absorción y de que se produzca la tasa mínima obligatoria de oxidación depende de la proporción de aminoácidos que se emplee en la síntesis de proteínas. Así, y como ya hemos adelantado, cuando la cantidad de proteína ingerida supera la necesaria para la síntesis de las proteínas propias, la oxidación aumenta rápidamente. La prueba está en que los seres humanos crecemos muy lentamente y somos capaces de mantener un peso estable aunque consumamos cantidades de proteína bastante superiores a nuestras necesidades mínimas.

Por el contrario, cuando la ingesta de proteína es baja, el equilibrio entre el nitrógeno que se ingiere y el que se pierde se consigue ralentizando los procesos que consumen aminoácidos y disminuyendo la excreción de nitrógeno. Cuando, por ejemplo, la ingesta cae por debajo del consumo habitual, tiene lugar una movilización de la proteína tisular y una pérdida gradual de peso hasta que se produce un ajuste al menor nivel de proteína; eso sí, siempre y cuando ese nivel sea de, al menos, 0,36 g/kg/día para compensar las pérdidas diarias obligatorias de nitrógeno. De este modo, el organismo puede tolerar consumos variados de proteína sin que el ajuste le suponga mucho esfuerzo, aunque la velocidad de adaptación sea relativamente lenta.

Debe destacarse que, durante la primera infancia, la capacidad metabólica para controlar el exceso de proteína puede estar más comprometida. Las conclusiones del estudio ALMALSA 2.0, que analizó los hábitos dietéticos de más de 1.500 niños españoles hasta 3 años de todas las comunidades autónomas, indican que el 95% de los menores de entre los 7 meses y 3 años excede en más de tres veces el consumo diario recomendado de proteínas. Esto se relaciona con un aumento considerable del riesgo de sufrir obesidad infantil a partir de los 8 o 10 años. Según este estudio, una alimentación con un contenido apropiado de proteínas en los primeros años reduciría el riesgo de sobrepeso y obesidad que, en España, afectan a casi uno de cada tres niños menores de 12 años.

En otro orden de cosas, tenemos que mencionar las dietas de adelgazamiento basadas en el consumo masivo de proteínas, entre las que se encuentra la dieta Dukan, muy popular en Francia. Se trata de una dieta muy baja en calorías, que consigue que el peso disminuya muy rápidamente, pues el organismo reacciona compensando la falta de energía con un aumento de la degradación de las proteínas corporales. Esto genera una gran disminución de peso, ya que la proteína es más pesada, en proporción a su volumen, que la grasa. Dado que los glúcidos que aporta esta dieta son muy limitados, a medida que persiste el ayuno, los aminoácidos liberados por la destrucción del músculo necesitan ser empleados como fuente de carbono y esto da lugar a la formación de cuerpos cetónicos, lo que acidifica la sangre y, a través de un incremento de la pérdida de agua corporal, contribuye a que se pierda más peso. Los cuerpos cetónicos son compuestos químicos que producen las células del hígado, y en menor proporción las del riñón, cuando no hay glúcidos disponibles, de modo que en situaciones excepcionales, cuando el metabolismo de la glucosa está comprometido, puedan suministrar energía al corazón y al cerebro, pero que, en exceso, resultan altamente perjudiciales para el organismo.

Además, se considera que la dieta Dukan tiene efectos casi nulos a largo plazo, ya que, según estudios estadísticos, la mayoría de las personas que la han seguido recuperan con el tiempo todo el peso que habían perdido, lo que puede desencadenar trastornos de la conducta alimentaria y favorecer el efecto rebote. La Asociación Española de Dietistas y Nutricionistas y el Ministerio de Sanidad desaprueban esta dieta y su creador fue expulsado en enero de 2014 del Colegio de Médicos de Francia. No obstante, y en relación con nuestro tema, a la hora de valorar sus efectos secundarios y su falta de efectividad hay que tener en cuenta que estos no se pueden achacar exclusivamente al consumo de un exceso de proteína, sino a una grave alteración de la proporción de la energía total consumida que nos aportan las proteínas, que supera con creces el límite superior del 35%, y que conduce, en definitiva, a un desequilibrio entre las proteínas que se ingieren en relación con los otros componentes fundamentales de la dieta como son los glúcidos y los lípidos.

Las dietas de los países desarrollados en muchos casos exceden considerablemente las cantidades recomendadas de proteína, especialmente en el caso de los grandes comedores de carne o de aquellos que recurren a suplementos de proteínas y aminoácidos para mejorar su fuerza, velocidad y resistencia. El necesario ajuste entre la cantidad de proteína que comemos y la que, además de mantener la composición y las funciones corporales, nos proporciona un estilo de vida saludable enfatiza la necesidad de mejorar nuestra comprensión sobre la relación entre las proteínas y la salud. De esto trataremos a continuación.

CAPÍTULO 3

Las proteínas y la salud

Como hemos visto en el capítulo anterior, muchos estudios sugieren la conveniencia de ingerir una cantidad de proteínas mayor que la recomendada para el mantenimiento de un estado óptimo de salud. Así, en personas de edad avanzada, los datos epidemiológicos indican que incrementar el aporte de proteínas y aminoácidos podría mejorar la masa ósea y muscular. La evidencia científica señala que las proteínas de los alimentos, además de su función específica de proporcionar aminoácidos para sintetizar nuestras propias proteínas o para servir como fuente de energía, podrían mejorar nuestro estado salud, lo que plantea la cuestión de la dosis necesaria para beneficiarse de estos efectos distintos a los nutritivos.

Otro tema es la posibilidad de que el consumo de proteínas tenga consecuencias negativas para nuestra salud, dado que se han descrito posibles efectos adversos relacionados, por ejemplo, con la función renal. Mención aparte requieren las alergias alimentarias, en las que las proteínas causan específicamente efectos perjudiciales, aunque estos son atribuibles, exclusivamente, a una susceptibilidad individual.

Desgraciadamente, los conocimientos actuales sobre la relación entre las proteínas y la salud no permiten hacer recomendaciones concretas sobre ingesta óptima y salud a largo plazo, por lo que tampoco facilitan la definición de un límite máximo recomendable. La respuesta metabólica de los tejidos, como el músculo y el hueso, o de determinadas hormonas al consumo de proteínas deberá ser objeto de investigaciones más exhaustivas para que así se pueda tener en cuenta en aplicaciones y situaciones específicas. Es de esperar que esto permita, en un futuro próximo, definir de modo más preciso las necesidades de proteínas en la prevención de enfermedades crónicas en poblaciones especialmente sensibles.

Los componentes bioactivos de los alimentos

Cada vez es más evidente que algunos componentes de los alimentos pueden ejercer funciones biológicas que van más allá de su papel establecido en el crecimiento, el desarrollo y otras actividades normales del cuerpo. Estos componentes, además de presentar propiedades nutricionales, podrían producir un efecto beneficioso sobre una o varias funciones específicas en el organismo, bien por favorecer una función (por ejemplo, ayudar a regular el tránsito gastrointestinal), bien por reducir el riesgo de padecer una determinada enfermedad (por ejemplo, disminuir el riesgo de enfermedades cardiovasculares). Surgen así los conceptos de compuesto bioactivo y de alimento funcional, este último para referirse a los alimentos que contienen compuestos biológicamente activos y, en virtud de ellos, ofrecen beneficios para la salud y reducen el riesgo de sufrir enfermedades.

En la actualidad, los consumidores estamos cada vez más concienciados de la relación entre la dieta y la salud, lo que ha impulsado el desarrollo y la comercialización de alimentos con propiedades beneficiosas. La industria de los alimentos, la comunidad científica, las organizaciones de consumidores y las autoridades sanitarias se han interesado activamente por las posibilidades de utilizar alimentos que contengan compuestos bioactivos como vehículo para mantener y promover un buen estado de salud. Como consecuencia de la demanda cada vez mayor de este tipo de alimentos, los avances científicos y tecnológicos en este campo han sido espectaculares en los últimos años.

Esto ha causado una gran proliferación de alimentos funcionales en el mercado y que el consumidor se enfrente a nuevos productos con usos específicos relacionados con la salud, que, en ocasiones, prometen ventajas con una evidente falta de claridad en sus mensajes. Por ello, uno de los grandes retos de los responsables legislativos ha sido poner en marcha medidas normativas que ayuden a comunicar las propiedades beneficiosas de los alimentos funcionales de un modo fiable, comprensible y útil. El objetivo es proteger y dar confianza a los consumidores y, a la vez, apoyar a la industria en el desarrollo, comercialización y promoción de estos productos.

Así es como surge el Reglamento Europeo de Alegaciones Nutricionales y Propiedades Saludables (1924/2006) para la comercialización de alimentos de los cuales se aleguen beneficios nutricionales o fisiológicos. Esta legislación exige que, antes de poder declarar propiedades beneficiosas sobre la salud en cualquier medio (etiquetado, prensa, anuncios, televisión, puntos de venta, etc.), haya que garantizar con una sólida base científica la relación del producto con la salud de los consumidores y que se demuestren sus efectos en las cantidades que normalmente se consumirían en el contexto de una dieta global. Se recomienda, además, que se establezcan los mecanismos de acción de los compuestos bioactivos presentes en esos alimentos.

El Reglamento reconoce que cualquier alegación sobre los efectos en la salud de los alimentos (por ejemplo, del papel positivo del calcio en la salud de los huesos o el de la vitamina C en el sistema inmune) es una información muy importante para el consumidor que, al mismo tiempo, forma parte esencial de la estrategia comercial. Por ello, es necesario que las alegaciones sean ciertas, exactas, fácilmente comprensibles y que estén apoyadas científicamente, para garantizar la protección del consumidor, facilitando que elija con conocimiento de causa entre diferentes productos. La adopción de normas comunes dentro del ámbito europeo facilita el mercado internacional de alimentos y crea condiciones iguales de competencia para la industria alimentaria de los diferentes países.

A finales de 2012, la Comisión Europea, con el apoyo de todas las instituciones comunitarias, publicó una lista de 222 alegaciones sobre efectos en la salud y sus condiciones específicas de uso, basadas en una evaluación científica previa de 44.000 solicitudes realizada por la Autoridad Europea de Seguridad Alimentaria (cuyas siglas en inglés son EFSA, European Food Safety Authority). La evaluación tuvo en cuenta, fundamentalmente, tres aspectos: que el elemento responsable, ya sea un alimento o un componente, estuviera suficientemente bien definido; que el efecto en cuestión fuese indudablemente beneficioso para la salud; y que se pudiera establecer inequívocamente una relación causa-efecto entre ambos. Desde ese momento, se prohibió cualquier declaración sobre propiedades nutricionales y saludables de los alimentos que no estuviera incluida en la lista de las alegaciones permitidas. Dicha lista, muy restrictiva a juicio de muchos (mencionemos, simplemente, que no se autorizó ninguna alegación relativa a microorganismos, los denominados probióticos), deberá actualizarse periódicamente, aunque el registro público de alegaciones no ha sufrido ninguna modificación desde 2012 hasta el momento de escribir este libro.

Pero demostrar una vinculación entre un alimento o un componente y un efecto positivo sobre la salud resulta muy complejo. Mientras que los estudios epidemiológicos de observación de poblaciones pueden poner de manifiesto relaciones y los estudios de laboratorio, con células o modelos animales, permiten obtener información sobre los mecanismos de acción, tal demostración requiere experimentar con personas que representen a la población a la que va dirigido el efecto. Para ello, deben realizarse ensayos de intervención controlados y al azar, en los que un grupo de individuos, escogido aleatoriamente, actúa como control, es decir, recibe una sustancia placebo (una sustancia que es inerte farmacológicamente) y a otros grupos se les administra la sustancia activa (preferentemente en distintas dosis).

Aun así, a la hora de valorar la calidad científica de los datos obtenidos a partir de los ensayos de intervención que intentan justificar una alegación, el panel evaluador se ha encontrado con que, en muchos casos, no todos los ensayos cumplían los mismos requisitos y condiciones, por lo que sus resultados no eran homologables. De hecho, el concepto de alimentación funcional es muy reciente, y más lo es el Reglamento Europeo al que deben ajustarse las alegaciones. Por ello, es de esperar que el establecimiento de los criterios para la fundamentación científica de las alegaciones permita que, en adelante, los diferentes ensayos puedan seguir una metodología acordada como válida que facilite la demostración de los efectos beneficiosos sobre la salud de los alimentos funcionales.

Las proteínas y el peso corporal

Se han descrito efectos de las proteínas de la dieta en el mantenimiento y la pérdida del peso derivados de su acción sobre la saciedad, el gasto energético y la composición corporal. De los nutrientes que suministran la mayor parte de la energía al organismo (glúcidos, lípidos y proteínas), las proteínas son las más saciantes, y los lípidos, los menos. Tras la ingestión de proteínas, se liberan en el tracto gastrointestinal hormonas anorexigénicas (que disminuyen la ingesta de alimento), como la colecistoquinina, el péptido similar al glucagón tipo 1 (llamado GLP-1 por sus siglas en inglés) y el péptido YY. Estas hormonas controlan el consumo de alimentos al actuar en zonas del cerebro que participan en la estabilidad energética, como son el tronco encefálico y el hipotálamo.

Así, administrar a una persona, con un peso estable y en condiciones de balance energético neutro (cuando la energía que ingiere se ajusta a la que gasta), una única comida con un contenido en proteínas elevado (de modo que las proteínas supongan un 20-30% de la energía) causa un mayor efecto saciante que una comida con un contenido en proteínas normal (que proporcione entre un 10 y un 15% de la energía). Este efecto saciante, que será mayor cuanto mayor sea la dosis de proteína, reduce el apetito y el consumo de alimentos durante la comida siguiente. Además, cuando se prolonga durante varios días una dieta con un contenido de proteínas elevado, la sensación de saciedad también se mantiene de modo continuado.

Se ha podido demostrar que una dieta que, sin regular el aporte de alimentos (ad libitum), proporcione un contenido relativamente elevado de proteína fomenta la pérdida de peso. Así, el consumo del 25% de la energía en forma de proteínas, el 45% en forma de glúcidos y el 30% como grasa, frente al 12% como proteínas, el 58% como glúcidos y el 30% como grasa, conduce, después de 6 meses, a una mayor disminución de peso (8,9 frente a 5,1 kg, respectivamente) y a una mayor reducción de tejido graso (7,6 frente a 4,3 kg, respectivamente). Incluso se ha visto un efecto favorable del aumento del consumo en proteína en tan solo seis días de alimentación ad libitum, con una disminución de 2,3 kg al ingerir una dieta alta en proteína y baja en grasa, en comparación con una dieta alta en glúcidos y baja en grasa, tras la que no se produjo pérdida de peso.

Estos efectos, ya sean a largo o corto plazo, se atribuyen al mayor poder saciante de las proteínas, que incitan a una menor ingesta de energía de modo espontáneo, lo que se manifiesta claramente cuando no se controlan las calorías totales. En circunstancias en las que se restringe la ingesta, si, por ejemplo, se comparan dos dietas bajas en grasa con la misma cantidad de calorías, pero una alta en glúcidos y otra alta en proteínas, se observa que ambas conducen a la misma pérdida de peso, aunque la primera produce menos satisfacción y más sensación de apetito. Ya hemos mencionado que la OMS recomienda que las proteínas supongan entre un 10 y un 15% de la energía que consumen las personas con un peso estable, bajo condiciones de balance energético neutro. Sin embargo, esta situación debe corregirse cuando se reduce la ingesta de energía, y por tanto el balance energético es negativo, ya sea porque se necesite perder peso o porque se desee mantener el peso corporal después de un periodo de pérdida de peso. En estos casos, la cantidad de proteína debe conservarse para que los g/día se ajusten a los recomendados. Estas dietas resultan, entonces, relativamente altas en proteína (hasta un 25-30% de la energía total), aunque en términos absolutos contengan estrictamente la cantidad necesaria, pero con un menor aporte de energía total.

Por otra parte, la ingesta de proteína aumenta el gasto energético, puesto que se requiere mucha energía para el metabolismo y oxidación de las proteínas. Después de comer, la digestión, la absorción intestinal de los nutrientes y las etapas iniciales de su transformación, así como su almacenamiento antes de ser oxidados para convertirse en combustible, requieren energía. Esta es de solo un 0-3% en el caso de los lípidos, un 5-10% en los glúcidos y un 20-30% en las proteínas. El mayor gasto energético que acompaña a la ingesta de proteínas en relación con los glúcidos puede deberse a que el organismo no puede almacenar proteínas después de su consumo en cantidades superiores a las necesarias para la síntesis de las proteínas propias, por lo que tiene que oxidarlas inmediatamente.

Un consumo moderadamente elevado de proteínas origina un aumento agudo del gasto energético que, cuando se mantiene durante varios días, también aumenta el metabolismo basal, que habíamos definido como el valor mínimo de energía necesaria para realizar las funciones metabólicas esenciales. Este efecto a medio plazo se explicaría por la estimulación de la síntesis y el recambio de las proteínas corporales. En este sentido, recordemos que la síntesis de proteínas propias se ve promovida en mayor medida por alimentos cuyas proteínas tengan un elevado valor biológico (una elevada concentración y proporción de aminoácidos esenciales), de modo que proporcionen una mezcla equilibrada de aminoácidos que se adecúe a las necesidades del organismo. Además, la síntesis de proteínas corporales no solo depende de la ingesta, sino también del ejercicio físico, sobre todo después de haberlo realizado. Por eso, el aumento en el recambio de proteínas que induce el ejercicio aeróbico también contribuye a un aumento del metabolismo basal, que llega a incrementarse en un 15% respecto al de las personas sedentarias.

Además de favorecer la pérdida de peso, las dietas con un contenido relativamente alto en proteínas ayudan a que podamos mantenerlo después de haberlo perdido y la evidencia apunta a que, para el mismo nivel de actividad física, las personas que siguen una dieta más alta en proteínas tienden a recuperar tejido no graso frente a tejido graso.

Pero, a pesar de todo lo que hemos expuesto, cuando la EFSA tuvo que pronunciarse sobre la relación que podría haber entre la ingesta de proteínas alimentarias y un aumento en la saciedad que conduzca a una disminución del consumo de alimentos, no encontró, entre las evidencias que se presentaron para su valoración, suficientes indicios para apoyar una alegación sobre un efecto positivo en la salud. El hecho de que en los ensayos de intervención dietética no sea posible variar de modo independiente el contenido en proteínas, glúcidos y grasas de la dieta impide, a juicio del panel encargado de la valoración, extraer conclusiones claras sobre si los resultados observados se deben a las proteínas o a la variación concomitante de los otros dos nutrientes. Respecto a la alegación de que las proteínas contribuyen a lograr o mantener un peso normal, el panel juzgó también que los estudios aportados para su evaluación no permitían dilucidar el papel que desempeña la proteína independientemente de otros factores que podrían influir. Por ello, la EFSA dictaminó que no había suficientes indicios que sustanciasen una relación causa-efecto entre las proteínas alimentarias y una disminución del apetito o una mejor regulación del peso corporal.

El crecimiento y el mantenimiento de la masa muscular

La alimentación y la actividad contráctil es lo que más influye en el músculo, por lo que ingerir proteínas en cantidad suficiente y, en particular, aminoácidos con cadenas laterales ramificadas (valina, isoleucina y leucina) es necesario para la síntesis y el mantenimiento de las proteínas musculares. El hígado carece de las enzimas necesarias para metabolizar estos aminoácidos, por lo que se encuentran en la circulación prácticamente en la misma proporción que en la dieta y son captados por el músculo. En concreto, la leucina es un potente estimulador de la síntesis de nuevas proteínas musculares.

Las proteínas de origen animal, y en especial las proteínas lácteas, particularmente ricas en aminoácidos ramificados, parecen estimular más la síntesis de proteínas musculares que las proteínas de origen vegetal, pero los estudios que examinan el efecto de proteínas de diferentes orígenes en la composición corporal no permiten llegar a conclusiones concretas. El que las proteínas lácteas se digieran más lentamente también se ha apuntado como un factor independiente que podría aumentar su uso en la síntesis de proteínas.

La EFSA ha considerado suficientemente probada la declaración de que las proteínas alimentarias contribuyen al crecimiento y mantenimiento de la masa muscular. La alegación se extiende a los alimentos que proporcionan, al menos, el 12% de la energía en forma de proteína, requisito que cumplen sobradamente los alimentos de origen animal (carne, pescado, huevos y leche), los frutos secos, las habas de soja, etc. Sin embargo, los estudios realizados hasta el momento no son suficientes para apoyar que el consumo de proteína por encima del nivel recomendado como seguro (0,83 g/kg/día) mejore la masa muscular de las personas que, aunque sean jóvenes y estén sanas, no practiquen ejercicio físico, si bien, como ya hemos señalado, se ha sugerido que los adultos de mayor edad sí podrían beneficiarse de una ingesta mayor. Por el contrario, bajo el estímulo del ejercicio, el aumento de la disponibilidad de aminoácidos fomenta la síntesis de proteína muscular de manera mucho más efectiva que si se aumenta la ingesta de energía en forma de glúcidos.

Hay situaciones concretas que conducen a importantes disminuciones en la masa y la fortaleza muscular. Este es el caso de los pacientes encamados o de los astronautas, cuyo organismo responde a la inactividad física y a la ausencia de gravedad reduciendo el remodelado de sus músculos. Diversos estudios han valorado el efecto de la suplementación con proteínas y aminoácidos con conclusiones desiguales. Sin embargo, sus resultados han puesto de manifiesto que, si bien la suplementación con aminoácidos no es, en sí misma, una medida suficientemente eficaz para prevenir o contrarrestar la atrofia muscular debida a la inactividad, el nivel de ingesta de proteínas considerado como seguro podría ser demasiado bajo. De hecho, los ensayos que constataban efectos positivos utilizaban dietas control que contenían cantidades de proteína iguales o inferiores a 0,83 g/kg/día, por lo que sus resultados podrían estar reflejando, básicamente, los beneficios de una ingesta más adecuada.

La salud de los huesos

Las proteínas y el calcio son los principales componentes de la estructura de los huesos, y se asume que una deficiencia en proteínas aumenta el riesgo de fragilidad ósea y de fracturas. Por otra parte, la ingestión de proteínas podría beneficiar la salud de los huesos indirectamente, a través de un aumento de la fuerza y masa muscular y, en definitiva, de las contracciones musculares. Sin embargo, aunque en la mayoría de los estudios epidemiológicos la densidad mineral del hueso se relaciona con la ingestión de proteínas, tanto en niños como en mujeres pre-menopáusicas y ancianos, no siempre ha podido confirmarse la existencia de una correlación positiva entre una ingesta de proteínas por encima del nivel seguro y la disminución del riesgo de fracturas, por lo que es un aspecto controvertido.

Normalmente, una ingesta elevada de proteína va acompañada de una ingesta elevada de calcio, pero está bien documentado que las dietas ricas en proteína aumentan la excreción de calcio en la orina. Esto ocurre porque el metabolismo de las proteínas, fundamentalmente la oxidación de los aminoácidos que contienen azufre, contribuye a la formación de ácido, que causa la pérdida de fosfato, bicarbonato y calcio de los huesos para neutralizar el exceso de ácido y mantener el equilibrio. No todas las proteínas poseen el mismo efecto sobre la excreción urinaria del calcio, que, además, depende de la presencia de otros componentes en el alimento que contiene las proteínas y en la dieta. Por ejemplo, la influencia acidificante de la proteína de la dieta se ve compensada por la ingestión de frutas y verduras, ricas en potasio y magnesio, que reducen las pérdidas de calcio.

No obstante, debe distinguirse entre excreción y retención del calcio. No hay evidencias de que las dietas con contenidos altos en proteína reduzcan la retención de calcio, lo que lleva implícito que el calcio que se pierde en la orina se recupera por otras vías. Así, es probable que las dietas ricas en proteína incrementen la absorción intestinal de calcio. Algunos alimentos muy ricos en proteína, como la carne o la leche, producen, durante su digestión, péptidos que contienen grupos fosfato que pueden reaccionar con el calcio y aumentar su solubilidad en el duodeno y su disponibilidad. Además, las proteínas ejercen un efecto beneficioso directo sobre la salud de los huesos a través del factor de crecimiento insulínico tipo 1 (IGF-1, del inglés insulin-like growth factor-1), un estimulador del crecimiento y la proliferación celular que se correlaciona positivamente con la altura y con la salud de los huesos y cuya producción se favorecería en niños y ancianos que consumen dietas ricas en proteína.

Ninguno de los datos clínicos existentes apoya un efecto perjudicial de las dietas altas en proteína sobre la salud de los huesos, excepto cuando el aporte de calcio es inadecuado. En conjunto, los estudios demuestran que las proteínas, como parte de una dieta equilibrada, favorecen el crecimiento de los huesos y evitan la pérdida de masa ósea, incluso cuando se ingieren a niveles superiores a los recomendados. De hecho, la EFSA encontró que existía suficiente consenso sobre el papel beneficioso de las proteínas de los alimentos en el crecimiento, desarrollo y mantenimiento de los huesos en la población general.

El metabolismo de los lípidos y la salud cardiovascular

La dislipemia es una alteración del metabolismo lipídico que se caracteriza por un aumento de los triglicéridos o un descenso del colesterol que viaja por la sangre unido a las lipoproteínas de alta densidad (HDL). Las lipoproteínas son proteínas que contienen lípidos y transportan colesterol, triglicéridos y otros lípidos a través de la sangre, desde cualquier parte del cuerpo hasta el hígado. Al colesterol unido a las HDL se le llama a veces “colesterol bueno”, porque no se adhiere fácilmente a las paredes arteriales y, cuanto más alto sea, menor será el riesgo de arteriosclerosis. La dislipemia va acompañada de colesterol unido a lipoproteínas de baja densidad (LDL), habitualmente llamado “colesterol malo”, que se fija a las paredes de las arterias formando placas de ateroma (una masa de colesterol, ácidos grasos, triglicéridos y restos de lipoproteínas con células del sistema inmune), que las van estrechando hasta obstruirlas. Si bien la afectación más estudiada es la de las arterias coronarias, que lleva al infarto agudo de miocardio, esto puede ocurrir en cualquier arteria y afectar a diversos órganos.

Por ello, la dislipemia implica un elevado riesgo de enfermedad cardiovascular y es muy frecuente en situaciones clínicas como la obesidad, la diabetes mellitus tipo 2 y el síndrome metabólico. Una reducción del colesterol LDL del 5%, o un aumento del colesterol HDL del 3%, disminuye el riesgo de enfermedad coronaria (el tipo de enfermedad cardiovascular que afecta al músculo del corazón y a los vasos sanguíneos que lo irrigan) entre un 7 y un 12%.

El aumento de las proteínas de la dieta normalmente mejora el perfil lipídico del plasma. Sin embargo, el hecho de que en la mayoría de los ensayos de intervención se reduzcan, de forma paralela al incremento de proteínas, los contenidos de glúcidos y lípidos de la dieta hace que, como ocurría al valorar su efecto en la saciedad y el peso corporal, sea difícil distinguir la contribución exclusivamente debida a estas. Por una parte, los glúcidos ejercen una influencia muy importante en la formación de ácidos grasos y la acumulación de grasa. Por otra, es posible que el tipo de lípidos de los alimentos module la respuesta a las proteínas, de modo que un consumo elevado de grasa insaturada y proteínas (como cuando se consume pescado azul) disminuya el colesterol total y el colesterol LDL, mientras que el consumo de grasa saturada y proteínas (como cuando se toma mucha carne roja) perjudique el perfil lipídico.

Los posibles mecanismos de acción todavía no se conocen totalmente, pero se relacionan con los efectos de las proteínas en hormonas que regulan la velocidad de digestión y en el metabolismo de los lípidos, estrechamente vinculados al metabolismo de la glucosa y a la acción de la insulina, como veremos en el siguiente apartado. Esto conduce a que disminuya la actividad de las enzimas encargadas de la generación de lípidos en el organismo que sintetizan ácidos grasos y, en definitiva, a que aumente el uso de los ácidos grasos.

El papel de las proteínas alimentarias en el metabolismo de los lípidos depende mucho del tipo de proteína. Entre las distintas proteínas alimentarias, las que en mayor medida han demostrado su capacidad de reducir el riesgo a padecer enfermedades cardiovasculares en diversos estudios (incluidos ensayos clínicos en humanos) son las de la soja. Las proteínas de la soja realizan en el organismo distintos efectos que evitan el depósito de placas de ateroma, puesto que disminuyen significativamente las concentraciones plasmáticas de colesterol LDL y triglicéridos, a la vez que tienden a aumentar los niveles de colesterol HDL. Esta actividad biológica se podría ver potenciada por las isoflavonas que normalmente acompañan a las proteínas de soja. Las isoflavonas poseen propiedades antioxidantes, por lo que protegen a las LDL de la oxidación y ejercen, en general, un efecto favorable en la función cardiovascular. La abundancia de isoflavonas depende del tipo de producto, ya se trate de extractos de proteína (como aislados, concentrados o harinas) o de habas de soja, bebidas de soja, tofu, etc., y de la tecnología que se use para su preparación (tostado, horneado, hervido, remojo, etc.).

Esto dio lugar a que, en 1999, el organismo norteamericano encargado de regular los alimentos, medicamentos, cosméticos y otros productos biológicos para asegurar su seguridad y eficacia para la salud (US Food and Drug Administration; FDA) autorizara la utilización de la fracción proteica de la soja con la alegación funcional de que disminuye el riesgo de padecer enfermedades coronarias. Se recomendó una ingesta mínima de 25 g/día, como parte de una dieta pobre en lípidos saturados y colesterol, aunque la FDA no definió ningún grado concreto de reducción del riesgo.

Por su parte, la EFSA consideró que la mayoría de los ensayos de intervención realizados en humanos no estaban adecuadamente diseñados para discernir el efecto de las proteínas del de otros constituyentes de la soja, como isoflavonas, fibra y ácidos grasos, incluidos los ácidos grasos poliinsaturados. Estos últimos hacen que disminuyan los niveles de colesterol total y LDL, por lo que ejercen, en sí mismos, una función cardioprotectora. Por ello, la EFSA no encontró una correlación suficientemente fundada entre la ingesta de proteínas de soja y la reducción del colesterol sanguíneo y de la incidencia de enfermedad coronaria. Tampoco se aprobó ninguna alegación que relacionara a las isoflavonas con la protección del daño oxidativo a ADN, lípidos y proteínas, el mantenimiento de los niveles normales de colesterol LDL o la protección cardiovascular.

Posteriormente, un estudio estadístico que combinó los resultados de múltiples ensayos controlados que evaluaban la influencia, en las lipoproteínas séricas, del consumo de proteína de soja en comparación con otras proteínas, mostró que su administración, una o dos veces al día (15 o 30 g), tenía un efecto significativamente favorable en la reducción del colesterol LDL (4-5%) y de los triglicéridos, aumentando el colesterol HDL. Sin embargo, la magnitud de estos efectos resultó ser inferior a lo que se creía anteriormente.

Otros estudios atribuyen acciones beneficiosas sobre el metabolismo de los lípidos a las proteínas del suero lácteo y a las proteínas de pescado, pero es necesario que se lleven a cabo más ensayos clínicos controlados en poblaciones con perfiles lipídicos alterados. Queda también por demostrar hasta qué punto estos efectos están relacionados con una posible acción saciante o promotora del gasto energético o con la administración conjunta de otros nutrientes.

El metabolismo de la glucosa y la sensibilidad a la insulina

La ingesta de proteínas favorece en los adultos la secreción de insulina y la sensibilidad de las células a la acción de esta hormona. Ya nos habíamos referido antes a la insulina; se trata de una hormona que estructuralmente es una proteína, cuya función principal es asegurar que las células dispongan del aporte necesario de glucosa para todos los procesos que necesitan un gasto de energía. Cuando el nivel de glucosa en sangre es alto, el páncreas libera insulina para favorecer la incorporación de la glucosa de la sangre hacia las células. Además, la insulina estimula el almacenamiento de glucosa en el hígado, la captación de lípidos, la síntesis de triglicéridos y la síntesis de proteínas. También inhibe la degradación de lípidos y proteínas y la formación de glucosa a partir de precursores no glucídicos, como aminoácidos o lípidos.

Un nivel sanguíneo elevado de glucosa en condiciones de ayuno es la característica de la diabetes mellitus tipo 2, que se origina por una resistencia de las células a la acción de la insulina. La resistencia a la insulina provoca un aumento de su producción para compensar esta situación. Al cabo del tiempo, esta función compensadora se hace insostenible, la secreción de insulina por parte de las células del páncreas empieza a fallar y la glucosa en sangre se eleva. La diabetes tipo 2 está asociada a varias complicaciones, frecuentemente problemas cardiovasculares, renales y oculares y, normalmente, la origina la obesidad o el sobrepeso.

El efecto de las dietas ricas en proteína en la estimulación de la respuesta a la insulina y la tolerancia a la glucosa puede cambiar según la fuente de proteína, habiéndose descrito en las de la leche y, en particular, en las del suero lácteo. Estas proteínas se llaman así porque pueden aislarse del suero, un subproducto procedente de la fabricación de derivados lácteos como el queso, a diferencia de las caseínas, las proteínas mayoritarias de la leche que quedarían retenidas en la cuajada. Aunque todavía no hay estudios suficientes sobre sus efectos a largo plazo, los ensayos de intervención muestran que las proteínas del suero lácteo pueden inducir la secreción de insulina y reducir la concentración plasmática de glucosa tras las comidas en personas con síndrome metabólico o con diabetes tipo 2 que presentan resistencia a la insulina, pero cuyas células pancreáticas son todavía funcionales. Este efecto beneficioso sobre la producción de insulina podría también explicar su potencial para disminuir la concentración plasmática de lípidos tras las comidas, puesto que la insulina inhibe la degradación de los lípidos y la liberación de ácidos grasos libres.

Los péptidos bioactivos

El descubrimiento de que algunas proteínas de los alimentos modulan la saciedad y el metabolismo de los lípidos y de los glúcidos, y que ese efecto no solo depende del tipo y la cantidad de aminoácidos que proporcionan, sugiere que puedan ser sus productos de digestión los que ejerzan funciones reguladoras en el tracto intestinal e incluso en órganos periféricos. Surge así el concepto de péptido bioactivo para designar a un fragmento de proteína que, una vez liberado al romperse esta, posee alguna actividad biológica.

Como ya hemos visto, en la ruptura de las proteínas durante la digestión intervienen diferentes enzimas proteolíticas del estómago, el intestino delgado y las células epiteliales de la mucosa intestinal. La medida en que cada proteína se digiere depende, además de las condiciones del tracto gastrointestinal y de la presencia de otros componentes de la dieta, de la estructura de la proteína en cuestión. Esto hace que la cantidad de péptidos que se liberen, su composición en aminoácidos y su estructura varíen considerablemente de unas proteínas a otras, haciendo posible que presenten múltiples actividades biológicas, específicas de cada una.

Efectos gastrointestinales de los péptidos bioactivos

La digestión de las proteínas de los alimentos libera péptidos que modulan específicamente la actividad de hormonas anorexigénicas, como la colecistoquinina, el GLP-1 y el péptido YY, que controlan el consumo de alimentos, y a las que ya nos habíamos referido al mencionar el efecto de las proteínas en la saciedad y el peso corporal. Así, algunos péptidos pueden influir indirectamente en la inhibición de la secreción gástrica y de la motilidad gastrointestinal, retrasando el vaciado del estómago y estimulando la producción de enzimas del páncreas, de bilis e insulina y la sensación de saciedad.

Otros péptidos pueden interaccionar directamente con receptores intestinales, por ejemplo con los receptores opiáceos que recubren el intestino. Estos péptidos guardan una gran similitud estructural con algunos neurotransmisores que produce el sistema nervioso central, como las endorfinas y encefalinas, que actúan como moduladores del dolor y cuya estructura y efectos son similares a los de los analgésicos derivados del opio, como la morfina. Los péptidos con actividad opiácea fueron los primeros péptidos bioactivos descritos a partir de la ruptura de proteínas alimentarias. La mayor parte de las secuencias conocidas proceden de las proteínas lácteas. Estudios llevados a cabo en animales de experimentación han permitido demostrar que, cuando se administran por vía intravenosa, producen un efecto sedante y analgésico. Sin embargo, en adultos, aunque se haya podido detectar la presencia de péptidos opiáceos en el estómago y en el intestino delgado tras la ingestión de productos lácteos, estos no se han podido encontrar en sangre. Por lo tanto, es probable que su acción se limite a la modulación de la función digestiva a través de la interacción con sus receptores intestinales, ralentizando el tránsito gastrointestinal y favoreciendo la absorción de agua y aminoácidos.

Existen otros péptidos con efecto en la absorción de nutrientes. Los péptidos correspondientes a las regiones que contienen grupos fosfato de las principales proteínas de la leche, las caseínas, que se conocen con el nombre de caseinfosfopéptidos, mejoran la absorción y utilización del calcio y del hierro al favorecer su solubilidad a pH neutro o alcalino del intestino. De hecho, la elevada disponibilidad del calcio en la leche y los productos lácteos se atribuye a las regiones fosforiladas de las caseínas, ya que estos péptidos evitan la precipitación del calcio en el íleon distal, donde tiene lugar la absorción de este mineral.

Por el contrario, la actividad sobre el metabolismo lipídico de las proteínas de la soja y de otras proteínas, como las de suero lácteo y de pescado, se debería a la liberación de péptidos que son capaces de impedir la absorción de ciertos lípidos. Esta propiedad depende del tipo de péptido, sobre todo de la presencia de aminoácidos hidrofóbicos, cuya escasa afinidad con el agua provoca que no puedan interaccionar con ella, pero sí reaccionar con otros compuestos hidrofóbicos como los lípidos. De este modo, algunos péptidos pueden unirse a los ácidos biliares, sustancias derivadas del colesterol, con un esqueleto hidrofóbico, cuya misión es favorecer la digestión de los lípidos y su absorción intestinal. El bloqueo de los ácidos biliares en el intestino interrumpe su circulación hacia el hígado y su reutilización, haciendo que se eliminen con las heces. Esto origina que se necesite una proporción mayor del colesterol que fabrica el hígado para producir más ácidos biliares y, por tanto, que su nivel en sangre disminuya. Además, la interacción de ciertos péptidos con los ácidos biliares reduce la concentración de estos últimos en el intestino y, por tanto, la solubilidad del colesterol que se ingiere con los alimentos, con lo que también aumenta la excreción en las heces del colesterol de la dieta.

Los péptidos también influyen en la composición de la microbiota o flora intestinal, el conjunto de bacterias que vive de manera habitual en el intestino. Esto tiene una gran importancia, pues la microbiota intestinal participa en múltiples funciones, como la producción de las vitaminas B y K y la transformación de algunos glúcidos en ácidos grasos de cadena corta, que ejercen efectos beneficiosos sobre el metabolismo de los glúcidos y del colesterol y que podrían desempeñar un papel relevante para prevenir la aparición de cáncer de colon. Asimismo, las bacterias de la microbiota influyen en la especialización y activación del sistema inmune, ayudándole a diferenciar entre los microorganismos beneficiosos y patógenos y, en general, a discriminar entre sustancias inocuas y perjudiciales para el organismo.

Además de existir proteínas con actividad antimicrobiana, también hay péptidos que pueden actuar como antibióticos naturales frente a distintas bacterias, virus y hongos. El que se haya descubierto un fragmento derivado de la lactoferrina (una proteína presente en la leche humana y bovina), llamado lactoferricina, que tiene una potencia antimicrobiana 10 veces mayor que la proteína intacta, explica el interés que despierta este grupo de péptidos, los cuales podrían ejercer una acción moduladora sobre la microbiota intestinal y proteger frente a infecciones, al formarse durante la digestión de las proteínas. Aunque son diversos estructuralmente, suelen presentar carga positiva, por lo que su mecanismo de acción principal consistiría en la formación de poros y en la destrucción de la integridad de la membrana de las bacterias. Pero este no es el único mecanismo que conocemos: algunos también pueden inhibir la adhesión de bacterias y virus a la mucosa, lo que merma su capacidad invasiva y de iniciar la infección. La propiedad más interesante de los péptidos antimicrobianos es su poca toxicidad hacia las células del organismo y el hecho de que es difícil, aunque no imposible, que los microorganismos desarrollen resistencia frente a ellos.

También es posible que se formen péptidos con actividad estimuladora o supresora del sistema inmune, que podrían actuar conjuntamente con otros factores en la defensa contra infecciones bacterianas y víricas, en las respuestas inflamatorias frente a diferentes agentes o en el desarrollo de tolerancia, previniendo alergias alimentarias. Algunos péptidos son capaces de inhibir la liberación de sustancias inflamatorias, evitando que las afecciones inflamatorias se propaguen y se hagan crónicas, y otros pueden estimular la proliferación de células específicas del sistema inmune. Pero, aunque estos resultados sean muy prometedores, todavía no existen datos concluyentes en humanos.

Efectos sistémicos de los péptidos bioactivos

Aunque los efectos de los péptidos que hemos visto hasta ahora se ejercen durante su paso a través del tracto gastrointestinal, se han descrito funciones que requieren que puedan atravesar el epitelio intestinal y llegar a los tejidos periféricos a través de la circulación sanguínea, es decir, que sean absorbidos. Esto, como ya mencionamos, exige que los péptidos, una vez liberados de la proteína de partida, no sean posteriormente degradados: que resistan la acción de las enzimas digestivas y de las enzimas proteolíticas de las células epiteliales de la mucosa intestinal y penetren en la mucosa utilizando dichas células epiteliales o los espacios que existen entre ellas. Tampoco deben degradarse por efecto de las enzimas de la sangre para que puedan alcanzar en forma activa sus lugares de acción.

Entre los péptidos que producen efectos sistémicos destacan los que ejercen funciones sobre el sistema cardiovascular, fundamentalmente antihipertensivos, aunque también hay péptidos con actividad antitrombótica que inhiben la agregación de las plaquetas. La mayor parte de los péptidos antihipertensivos que se conocen actúan produciendo, de manera directa o indirecta, una dilatación de los vasos sanguíneos que disminuye la presión arterial y, en general, mejorando la función del endotelio, el tejido que recubre la zona interna de los vasos sanguíneos. El hecho de que, en numerosas ocasiones, se haya demostrado su actividad tras su administración oral a animales de experimentación, concretamente a ratas genéticamente hipertensas, demuestra que son capaces de absorberse y de alcanzar los tejidos sobre los que ejercen su actividad.

Así, por ejemplo, se han encontrado evidencias de la absorción intestinal y de la distribución en sangre y en distintos tejidos de dos péptidos antihipertensivos derivados de las proteínas lácteas: isoleucina-prolina-prolina y valina-prolina-prolina (también denominados, respectivamente, IPP y VPP). Estos péptidos se han producido industrialmente, como se explica en el siguiente apartado, y en España los han comercializado empresas como Kaiku y Danone, formando parte de productos lácteos fermentados. Su actividad se considera suficientemente probada en animales de experimentación, y varios ensayos clínicos realizados en pacientes pre-hipertensos o moderadamente hipertensos que consumían diariamente entre 1 y 3,7 mg de cada péptido, durante cuatro semanas o más, mostraron reducciones significativas de la presión arterial (de media, 4,8 mm de mercurio en la presión sistólica y 2,2 en la diastólica). Sin embargo, otros estudios no pudieron demostrar que las variaciones en la presión arterial de los pacientes a los que se administraban los péptidos fuesen diferentes de las de aquellos a los que se administraba simplemente un placebo. Por ello, la EFSA estimó que la evidencia no era suficiente para establecer que los péptidos IPP y VPP permitían mantener la presión arterial en valores normales. A esta evaluación negativa contribuyó, sin duda, que, más allá de establecer una vinculación entre los péptidos y la presión arterial, la variabilidad en el diseño experimental de los ensayos no permitía calibrar la magnitud del efecto ni obtener evidencias de los mecanismos implicados.

La producción de péptidos bioactivos

El que se haya descubierto que existen péptidos con diversas propiedades beneficiosas para la salud ha promovido el desarrollo de técnicas para su obtención y empleo como agentes terapéuticos para combatir diferentes enfermedades y, en general, para el mantenimiento de un adecuado estado de salud y bienestar.

Se han estudiado diferentes proteínas de origen animal y vegetal como fuente de péptidos bioactivos, fundamentalmente, proteínas lácteas (caseínas y proteínas de suero), de huevo, pescado, soja, legumbres y cereales. La selección de la proteína de partida se efectúa en función de dos pautas: el aprovechamiento de proteínas abundantes e infrautilizadas, o que se generen como subproductos de la industria de los alimentos, y el empleo de proteínas que, por su secuencia de aminoácidos, contengan péptidos que sean buenos candidatos para presentar propiedades terapéuticas. La combinación de ambos criterios puede conducir a la producción económica y con elevado rendimiento de péptidos bien definidos, pero requiere que se conozca en profundidad la relación que existe entre la estructura del péptido y la función que realiza, una información de la que, en la actualidad, no siempre disponemos.

Para su producción, se recurre a la ruptura de la proteína de partida de modo que se liberen los péptidos de interés. Con este propósito se emplean enzimas proteolíticas, ya sea una única enzima o una combinación de enzimas, seleccionándolas cuidadosamente según su especificidad, que es la que determina las uniones entre los aminoácidos de la proteína que van a romper. En ocasiones se recurre al uso de enzimas gastrointestinales para imitar el proceso que, de modo natural, daría lugar a péptidos bioactivos tras el consumo de las proteínas como parte de los alimentos.

La existencia de múltiples enzimas de origen animal, vegetal, bacteriano o fúngico, con diferentes especificidades, y la posibilidad de emplear variadas proteínas como sustrato abren un amplio campo de investigación que está llevando al descubrimiento de péptidos muy potentes. Además del tipo de enzima y de su actividad, hay que tener en cuenta factores como el tiempo de tratamiento y la posibilidad de que la proteína se pueda someter a un proceso previo de desnaturalización (por ejemplo, aplicando calor) que favorezca que se abra y exponga más enlaces entre los aminoácidos que puedan romperse. En cualquier caso, es crucial asegurarse de que los péptidos que se producen no se degradan durante la digestión gastrointestinal y llegan a sus lugares de acción. En definitiva, que se mantienen activos durante su administración por vía oral. Esto exige demostrar su efecto fisiológico, su eficacia y seguridad, no solo en el laboratorio o en animales de experimentación, sino también mediante ensayos de actividad biológica en humanos.

El reto es obtener péptidos muy activos con suficiente rendimiento, por lo que, una vez tratada la proteína con la enzima, se suelen emplear procesos de aislamiento y concentración que enriquezcan los péptidos de interés. Estos pueden seleccionarse en función de su tamaño, carga o afinidad con el agua (hidrofilia o hidrofobia), dependiendo de cuáles sean las características estructurales que les proporcionen su actividad óptima. Así pueden obtenerse péptidos puros y, más comúnmente, grupos de péptidos que comparten propiedades comunes. Al igual que para la selección de las proteínas y enzimas idóneas, comprender los rasgos estructurales que determinan la actividad es fundamental para conseguir fracciones enriquecidas en péptidos bioactivos a partir de una mezcla de péptidos. Estas fracciones pueden emplearse como ingredientes en productos alimentarios funcionales, suplementos alimenticios, etc.

Otra posibilidad consiste en producir péptidos bioactivos in situ durante la fabricación de productos fermentados. La fermentación, gracias a la que se producen alimentos tan antiguos y variados como el vino, la cerveza, la salsa de soja, el vinagre, el queso, el yogur o el pan, entre otros, se basa en el empleo de microorganismos: bacterias, levaduras o mohos. El crecimiento de ciertos microorganismos confiere a estos alimentos sus propiedades únicas de sabor, aroma y textura y permite conservarlos durante largo tiempo. En productos lácteos fermentados como el yogur y el queso, la actividad de los microorganismos libera péptidos a partir de las proteínas de la leche, por lo que, con una adecuada selección, puede favorecerse la producción de determinados péptidos bioactivos. En estos alimentos, el contenido en péptidos bioactivos depende del equilibrio entre su formación y posterior degradación por parte de otros microorganismos o enzimas presentes. Para ello resulta esencial seleccionar cuidadosamente las bacterias que se van a usar, en función de sus enzimas proteolíticas así como de su actividad durante la producción, que depende, a su vez, del tiempo y de las condiciones de almacenamiento (en el caso del yogur) o de maduración (para el queso).

Por ejemplo, empleando distintas bacterias, pero sobre todo una, denominada Lactobacillus helveticus, pueden liberarse los péptidos antihipertensivos IPP y VPP durante la fabricación de leches fermentadas, yogures y quesos. El alimento fermentado se puede consumir directamente o concentrarse para conseguir un producto en polvo que puede disolverse o mezclarse con leche y otros alimentos. Además, los péptidos IPP y VPP también se producen industrialmente tratando caseínas con las enzimas aisladas de este microrganismo, así como con otras enzimas proteolíticas.

Un aspecto poco explotado hasta el momento, pero de indudable interés, consiste en obtener una mezcla de péptidos que posea más de una actividad biológica. La posibilidad de producir péptidos multiactivos o multifuncionales resulta muy atractiva para combatir de modo conjunto distintas alteraciones que con frecuencia se presentan simultáneamente, pues están relacionadas en su origen o en su evolución. Este es el caso del síndrome metabólico, la epidemia de nuestra época, caracterizado por la aparición simultánea de varios factores de riesgo: obesidad, dislipemia, hiperglucemia o hipertensión arterial, que aumentan la probabilidad de padecer diabetes tipo 2 o una enfermedad cardiovascular. Ya hemos visto que el consumo de ciertas proteínas alimentarias puede contribuir a una evolución favorable de estas alteraciones. Recientemente se ha comprobado que la administración a ratas genéticamente obesas de un conjunto de péptidos derivados del tratamiento de las proteínas de la clara de huevo con una enzima proteolítica disminuye la acumulación de grasa, mejora el perfil lipídico en plasma, la sensibilidad a la insulina y la función vascular. Aunque todavía esté pendiente validar estos resultados en ensayos clínicos en humanos, estos estudios abren la puerta a la oportunidad de diseñar y producir péptidos multifuncionales con diversas aplicaciones en el mantenimiento de la salud.

¿Podrían ser las proteínas perjudiciales para la salud?

Se suele asociar el fallo renal a una ingesta elevada de proteínas de forma continuada. Ya habíamos tratado el efecto de las proteínas sobre la excreción urinaria del calcio, al que se ha responsabilizado de una sobrecarga de trabajo del riñón. Sin embargo, la literatura científica no apoya relación alguna entre la proteína de la dieta y el progresivo deterioro de la función renal que tiene lugar con la edad, por lo que no hay evidencias de que las dietas con contenidos en proteína elevados afecten negativamente a las personas con función renal normal, ni de que las dietas bajas en proteína resulten beneficiosas cuando el riñón no funciona correctamente.

Otro efecto potencialmente negativo derivado de un elevado consumo de proteínas tiene que ver con la formación de piedras en el riñón. La orina contiene una elevada concentración de calcio y oxalato, que pueden acumularse en el riñón y formar piedras. Algunos estudios sugieren que las dietas ricas en proteínas de origen animal pueden aumentar el riesgo de que aparezcan piedras en el riñón, al aumentar la excreción urinaria de calcio y ácido. Sin embargo, el contenido en aminoácidos azufrados no es muy distinto en las proteínas vegetales que en las animales, si exceptuamos las legumbres, y los efectos de la dieta solo son aparentes a concentraciones muy elevadas de proteína. En cualquier caso, se suele recomendar que los pacientes con riesgo de piedras en el riñón no excedan el nivel seguro de 0,83 g/kg/día de proteína y que la consuman preferentemente de origen vegetal.

También se ha invertido un esfuerzo considerable en examinar el efecto de las proteínas en la salud cardiovascular. En general, no es fácil relacionar el consumo de proteínas y la incidencia de enfermedades cardiovasculares debido a la presencia en algunos alimentos ricos en proteína, como la leche o la carne, de grasas saturadas. Además, las dietas ricas en proteínas suelen ser también ricas en grasa y deficitarias en fibra. Por el contrario, hay datos convincentes que apoyan una relación entre el consumo de proteínas y la mejora del perfil lipídico y la disminución de la presión arterial, a través de los mecanismos que ya hemos visto.

Ocurre algo parecido con el cáncer. Los estudios epidemiológicos que han considerado la incidencia del consumo de carne roja en la aparición de cáncer de colon no han podido discriminar si el efecto estaba mediado por el contenido en proteína de la carne o por las muchas otras variables que influyen. Entre grupos bien definidos respecto a la variable de interés (consumo de carne o pescado), esto es, vegetarianos (27.808 personas) y no vegetarianos (48.364 personas), todos con estilos de vida saludables, la única diferencia identificada fue la mortalidad por cardiopatía isquémica, posiblemente por el menor nivel de colesterol de los vegetarianos, pero ninguna debida a enfermedad cerebrovascular, cáncer de estómago, colorrectal, de pulmón, próstata, mama u otras causas combinadas.

En definitiva, y como ya comentamos anteriormente, si bien los estudios epidemiológicos permiten reunir una información muy valiosa para conocer problemas de salud, detectar los cambios que puedan ocurrir en las poblaciones y sugerir correlaciones, estos se deben interpretar con mucho cuidado, dada la influencia simultánea de otros nutrientes relacionados, componentes ambientales y el estilo de vida. Son los ensayos de intervención controlados los que, en última instancia, hacen posible comparar el efecto y la magnitud de una determinada intervención frente a un control en personas con una condición médica determinada.

En algunos casos, las proteínas pueden dar lugar a reacciones que supongan serios riesgos para la salud y, en general, disminuyan la calidad de vida. Se trata de las alergias alimentarias, que, si bien solo afectan a una parte de la población, cada vez son más comunes en los países de nuestro entorno.

CAPÍTULO 4

Las alergias alimentarias

Los alimentos pueden producir reacciones adversas caracterizadas por una variedad de síntomas que en ocasiones pueden ser severos. Muchas reacciones a los alimentos tienen un origen toxicológico, por lo que tendrían efecto en cualquiera de nosotros, pero otras dependen de una susceptibilidad individual. En este último caso se denominan alergias si la hipersensibilidad está mediada por un mecanismo inmunológico e intolerancias si el mecanismo responsable no es inmunológico. Es muy importante distinguir entre los dos tipos de reacciones. Por ejemplo, es muy distinto ser alérgico a la leche, en cuyo caso se experimenta una respuesta inmune frente a alguna o algunas de las proteínas de la leche, que intolerante a la lactosa, lo que no se debe a ningún mecanismo inmunológico, sino a una deficiencia de la enzima encargada de la digestión de este glúcido. Aunque ambas afectan solo a algunas personas, mientras que el resto puede consumir leche sin ningún problema, el componente de este alimento que las origina, sus causas y sus consecuencias son muy diferentes.

Las alergias son, en su gran mayoría, reacciones de hipersensibilidad a alimentos en las que intervienen anticuerpos IgE, y a ellas nos referiremos en adelante. Hay otras reacciones inmunológicas a los alimentos en las que no participan estos anticuerpos y que afectan a bebés y niños pequeños (por ejemplo, enterocolitis y proctocolitis), y algunas con un mecanismo mixto (dermatitis atópica). Otro grupo lo forma la enfermedad celiaca, desencadenada por una respuesta inmune a las proteínas del trigo, centeno y cebada (gluten), en la que los principales mediadores no son anticuerpos, sino células. Solo las personas predispuestas son capaces de producir anticuerpos IgE, uno de los cinco tipos de anticuerpos que fabrica el cuerpo humano (normalmente para defenderse contra infecciones parasitarias), frente a ciertos compuestos ambientales que, en su inmensa mayoría, son proteínas, presentes en el polen, esporas de mohos, veneno de abejas, ácaros del polvo y algunos alimentos.

El desarrollo de una alergia es un proceso múltiple y los mecanismos que conducen a la sensibilización, a la producción de anticuerpos IgE y al desencadenamiento de la enfermedad son complejos y no del todo conocidos. La sensibilización es la primera etapa que conduce a que, como consecuencia de una compleja sucesión de reacciones entre las células del sistema inmune, se generen anticuerpos IgE específicos frente a determinadas proteínas de los alimentos. Esto sucede normalmente tras una de las primeras exposiciones al alimento que contiene esas proteínas, por lo que no es común, aunque puede ocurrir, que se desarrolle alergia hacia un alimento que se haya consumido previamente en múltiples ocasiones.

Los anticuerpos IgE se fijan a la superficie de ciertas células de los tejidos y de la sangre. Esto hace posible que, cuando la persona se expone de nuevo al alimento, las proteínas alergénicas puedan unirse con gran afinidad a las moléculas de IgE (como se muestra en la figura 5), lo que ocasiona las manifestaciones locales o sistémicas de la alergia alimentaria. Las regiones de las proteínas que son reconocidas por los anticuerpos se denominan epítopos y pueden ser lineales (cuando son secuencias ininterrumpidas de aminoácidos) o conformacionales (cuando mantienen su integridad debido a su estructura tridimensional) (figura 5). Si se produce la unión de los epítopos de la proteína alergénica a, al menos, dos moléculas de anticuerpo, se rompen las células en cuya superficie se habían colocado y se produce la liberación de histamina y de otras sustancias inflamatorias que son responsables de los síntomas. Algunas personas pueden estar sensibilizadas y, por lo tanto, haber producido IgE detectable, sin llegar a padecer los síntomas clínicos de una reacción alérgica. La sensibilización no es suficiente para definir una alergia a alimentos mediada por IgE, puesto que esta requiere tanto de sensibilización como del desarrollo de señales y síntomas tras la exposición al alimento.

Figura 5

Representación esquemática de la unión de proteínas a anticuerpos IgE, situados en la superficie de los mastocitos, que origina la ruptura de las células y la liberación de histamina y de otras sustancias inflamatorias que son responsables de los síntomas de la alergia alimentaria. También se muestra la unión de los anticuerpos a epítopos lineales (secuencias continuas de aminoácidos) y conformacionales (formados por regiones de la proteína cercanas en el espacio, pero distantes en la secuencia).

El intestino es la puerta de entrada de una enorme cantidad de proteínas alimentarias inocuas (pensemos en unos 20 kg por persona y año) que el sistema inmune distingue en condiciones normales de las sustancias perjudiciales. El hecho de que las proteínas alimentarias originen reacciones alérgicas se debe a un fallo en los mecanismos de inducción de tolerancia que operan normalmente determinando la ausencia de reactividad, aunque no se sabe con exactitud lo que está detrás de estas respuestas inapropiadas.

Los niños tienen más predisposición a desarrollar alergias alimentarias, aunque la sensibilización hacia los alimentos puede ocurrir a cualquier edad. Durante los primeros años de vida, el niño se encuentra por primera vez con nuevos alimentos y cientos o miles de proteínas con potencial alergénico, pero el mayor riesgo a esta edad también se debe a que los procesos digestivos todavía no están totalmente desarrollados. Así, la mayor incidencia de las alergias alimentarias en niños pequeños se ha achacado a factores como una menor acidez estomacal, una menor concentración de enzimas digestivas o una permeabilidad intestinal aumentada, que permitirían, en mayor medida, la absorción de moléculas grandes que pueden causar sensibilización.

En algunos casos, y sobre todo en el de la alergia al cacahuete, hay niños que ya experimentan una reacción alérgica durante la primera ingestión, lo que sugiere que la sensibilización y producción de IgE habrían tenido lugar a consecuencia de una exposición por una vía diferente a la oral. Dos hipótesis podrían explicar esta observación. La primera es que la sensibilización se produzca in utero, mediante el paso intra-placentario del alérgeno, que se enfrentaría a un sistema inmune inmaduro. La segunda, aunque la ruta gastrointestinal se haya considerado tradicionalmente la vía de sensibilización más común en los casos de alergia alimentaria, es que se produzca sensibilización por contacto a través de la piel o por inhalación. Así, la alergia al cacahuete se ha asociado a la aplicación de cremas que contienen aceite de cacahuete a niños afectados de dermatitis atópica, enfermedad que ocasiona descamación de la piel. El daño de la barrera que constituye la piel contribuye a la sensibilización y, de hecho, la dermatitis atópica es un importante factor de riesgo en el desarrollo de alergias alimentarias. Asimismo, una sensibilización respiratoria frente al polen de abedul, que contiene una proteína homóloga a una proteína de las manzanas, puede ocasionar picor en la boca de pacientes que ingieren manzanas crudas.

Las alergias mediadas por IgE pueden tener una gran variedad de síntomas que aparecen rápidamente, por lo general desde unos minutos hasta las dos primeras horas tras la ingestión o exposición al alimento. Los síntomas se revelan típicamente en la piel, el tracto gastrointestinal y el respiratorio. La piel es donde se producen la mayoría de las manifestaciones de alergia (urticaria, edema) tras la ingestión de alimentos, mientras que los síntomas gastrointestinales (vómitos y dolor abdominal) son menos del 50% de las reacciones. Su naturaleza y severidad varían según la dosis de alérgeno, el modo como se haya procesado y cocinado el alimento que lo contiene, y el grado de sensibilización de la persona, entre otros factores. La severidad también puede depender de la velocidad de absorción del alérgeno, en la que influye, por ejemplo, el hecho de que el alimento se ingiera con el estómago vacío o antes de realizar ejercicio físico. En sus manifestaciones más graves origina anafilaxia, que puede producir obstrucción de las vías aéreas superiores por edema en la laringe y parada cardiorrespiratoria. En algunas ocasiones, tienen un desenlace fatal, siendo el cacahuete y los frutos secos los responsables de un 90% de estos casos.

Las proteínas alergénicas

Las dos preguntas cruciales, todavía no contestadas, sobre la alergia a alimentos son, por una parte, lo que hace que una persona sea alérgica y, por otra, cuáles son los atributos de algunos alimentos y, sobre todo, de sus proteínas, que los hacen más alergénicos que otros.

Ocho tipos de alimentos son responsables de más del 90% de las alergias alimentarias mundiales. Estos son: leche, huevo, pescado, crustáceos, cacahuetes, otros frutos secos, soja y cereales que contienen gluten. De todos modos, al menos otros 160 pueden causar alergias alimentarias. La dosis de alimento necesaria para desencadenar reacciones adversas puede ser extremadamente baja y varía mucho de unas personas a otras. En el caso de algunos alimentos, como en el cacahuete, el contacto con cantidades ínfimas, como las que se pueden transmitir con un beso, puede resultar mortal.

La aparición de una alergia hacia un alimento determinado depende de la edad y de los hábitos dietéticos. En España, en niños menores de 5 años, los principales alimentos que causan alergia son la leche y el huevo, mientras que a partir de esa edad son las frutas frescas y los frutos secos, seguidos por los crustáceos. Esto es así porque las alergias infantiles a la leche y el huevo tienden a evolucionar hacia la tolerancia, aunque no siempre sucede así. Se ha estimado que, a partir de los 4 años, el 10-15% de los niños diagnosticados de alergia a la leche sigue padeciéndola y que, en el 30% de los niños mayores de 9 años, persiste la alergia al huevo. Los mecanismos por los que se establece la tolerancia no se conocen en su totalidad pero, a partir de las edades mencionadas, solo en casos contados se produce una evolución favorable, y, además, la sintomatología provocada por la ingestión de pequeñas cantidades del alimento suele ser grave y da lugar muchas veces a anafilaxia. La alergia más frecuente que aparece en la edad adulta es a pescados y mariscos y se considera una alergia persistente, puesto que casi nunca remite.

Mientras que, entre los niños europeos menores de 3 años, la alergia alimentaria más común es a la leche de vaca y al huevo, en Estados Unidos, los cacahuetes también son alérgenos comunes. Entre adultos, en Estados Unidos destacan también los cacahuetes y los crustáceos. La incidencia de alergia al cacahuete es 10 veces superior en los niños judíos que viven en el Reino Unido que en los que viven en Israel. Por otra parte, a diferencia de las alergias infantiles a la leche y el huevo, que se superan con frecuencia durante la infancia, la alergia al cacahuete se considera una alergia persistente, ya que existe un porcentaje de resolución tan solo de un 20% cuando los niños alcanzan la edad escolar.

Algunos alimentos, como la leche y el huevo, contienen varias proteínas alergénicas, mientras que otros (por ejemplo, las gambas) poseen solo un alérgeno mayoritario. Debe destacarse que alimentos muy ricos en proteína, como la ternera, el pollo y el cerdo, raramente dan lugar a reacciones alérgicas, a pesar de contener proteínas musculares con una secuencia de aminoácidos similar a la de la tropomiosina, identificada como el principal alérgeno de las gambas.

Los pacientes alérgicos con frecuencia experimentan reacciones cruzadas entre alimentos relacionados. Por ejemplo, los individuos sensibles a los crustáceos suelen ser alérgicos a todas las variedades de langosta, gamba o centollo, aunque puedan consumir moluscos. También pueden existir reacciones cruzadas entre la leche de vaca y de cabra o entre los huevos de distintas especies, pero no hay un patrón único de reactividad. Asimismo se dan reacciones cruzadas entre alérgenos ambientales y alimentos, como polen con frutas y hortalizas y entre alergias al látex (muy comunes entre el personal sanitario) y los plátanos, kiwis y aguacates. Sin embargo, para otras proteínas alergénicas que comparten regiones homólogas, pues sus secuencias de aminoácidos o sus estructuras son similares entre sí debido a que presentan un mismo origen evolutivo, y pueden mostrar reactividad cruzada en los test de alergia, la evidencia clínica no está tan clara. Por ejemplo, los cacahuetes son legumbres, y la mayoría de las personas que son alérgicas a ellos poseen anticuerpos IgE que reconocen a otras legumbres tales como guisantes o judías verdes. Este fenómeno conlleva test positivos, aunque el 95% de las personas con alergia al cacahuete toleran otras legumbres.

Existe un gran interés en definir las características que determinan que una proteína sea alergénica, puesto que la comprensión de las propiedades moleculares que comparten entre sí los alérgenos podría contribuir a disminuir los riesgos que ocasionan. Es un hecho que los alérgenos alimentarios conocidos, tanto de origen animal como vegetal, pertenecen solo a algunas de las miles de familias de proteínas existentes. Esto desafía la hipótesis de que el potencial alergénico de todas las proteínas sea equivalente. Sin embargo, es difícil encontrar entre ellas rasgos comunes, más allá de una gran estabilidad estructural que las hace resistentes a la digestión y difícilmente alterables por el procesado, en particular por el tratamiento térmico.

Conocemos la secuencia de aminoácidos y las principales características estructurales de los alérgenos alimentarios más comunes. La estructura primaria, la unión covalente de aminoácidos que determina los epítopos lineales, es de gran importancia, pero también lo es la estructura tridimensional de las proteínas, pues da origen a los epítopos conformacionales, formados por regiones de la proteína cercanas en el espacio, pero distantes en la secuencia (figura 5). Dado que los alérgenos deben ser capaces de hacer de puente entre dos moléculas de IgE para causar la ruptura de las células que contienen histamina, han de poseer, al menos, dos epítopos reactivos hacia dichos anticuerpos.

Para mantener la integridad de sus epítopos, los alérgenos deben conservar una cierta estructura durante su paso a través del tracto gastrointestinal, resistiendo los efectos del pH bajo del estómago, las enzimas proteolíticas y los surfactantes, como los fosfolípidos y las sales biliares. De este modo, podrían alcanzar el intestino delgado, o bien una proporción suficiente de la proteína intacta, o bien fragmentos que contengan múltiples epítopos, y ser absorbidos para producir una respuesta inmune. Por ello, la estabilidad a la digestión se considera una de las propiedades comunes a los alérgenos alimentarios. Incluso, dado que en la actualidad no hay métodos validados para predecir la alergenicidad, se usa como criterio para evaluar el potencial alergénico de los nuevos alimentos que contienen proteínas transgénicas.

Debemos tener en cuenta el efecto del procesado, ya que puede inducir cambios estructurales que modulen la alergenicidad de las proteínas. Como consecuencia de dichos cambios puede disminuir la alergenicidad si se destruyen o enmascaran epítopos. Así, por ejemplo, la mayoría de los alérgenos de las frutas y vegetales causan reacciones adversas solo si se toman crudos. Por otra parte, aproximadamente el 70-80% de los niños alérgicos a la leche de vaca puede tolerar proteínas lácteas sometidas a un calentamiento fuerte, como por ejemplo en una pizza. Por el contrario, la alergenicidad puede aumentar si el procesado ocasiona un mejor acceso a los epítopos ocultos al desnaturalizar y desdoblar la proteína, o da lugar a la formación de epítopos nuevos a consecuencia de nuevos plegamientos. Recordemos que el procesado también puede modificar la manera en que las proteínas se degradan durante la digestión, se absorben a través de la mucosa intestinal y son presentadas al sistema inmune.

A la hora de evaluar el efecto del procesado es muy importante tener en cuenta la presencia en el alimento, conjuntamente con las proteínas, de glúcidos, lípidos y otras proteínas, cuyas interacciones durante el tratamiento o conservación posterior pueden tener incidencia en su alergenicidad. Baste recordar la reacción de Maillard, probablemente la modificación química más importante que sufren las proteínas durante el calentamiento y almacenamiento de los alimentos. Como consecuencia de los efectos de la reacción de Maillard, la digestibilidad de las proteínas se ve alterada, con importantes consecuencias en sus propiedades nutritivas y biológicas, al condicionar la liberación de distintos productos de degradación, su absorción intestinal y su alergenicidad. Así, durante el tostado de los cacahuetes, la reacción de proteínas con glúcidos aumenta su alergenicidad debido a dos factores: la disminución de su digestibilidad y la formación de nuevos epítopos por entrecruzamiento y agregación de las proteínas.

Factores de riesgo, posibilidades de prevención y tratamiento

La prevalencia de la alergia alimentaria (la proporción de personas afectadas) es difícil de establecer porque los estudios que tratan este aspecto difieren en su diseño y en los métodos para definir la existencia de una alergia alimentaria; o se han restringido a los alimentos más comunes y a los países industrializados. Alrededor del 1-4% de los adultos europeos y entre un 6-8% de los niños menores de 3 años han sido diagnosticados de alergia alimentaria, aunque la percepción general es que tales enfermedades son mucho más comunes, ya que alrededor de un 30% de la población europea cree sufrir de algún tipo de alergia a alimentos. Tales autodiagnósticos son normalmente erróneos (más de la mitad de las presuntas alergias no lo son realmente) o tienden a implicar al alimento equivocado o a demasiados alimentos que, de este modo, son excluidos innecesariamente de la dieta. Además, al no ser identificada la verdadera causa del malestar, no se recibe el tratamiento adecuado.

En cualquier caso, puede afirmarse que la prevalencia de las alergias alimentarias mediadas por IgE ha aumentado. A modo de ejemplo, en Estados Unidos, la prevalencia de la alergia a alimentos en menores de 18 años lo ha hecho en un 18% y la de alergia al cacahuete se ha triplicado (del 0,4% al 1,4%) desde 1997 hasta 2008. En España no se dispone aún de datos de prevalencia en la población general, pero la preocupación por este tema sí que ha aumentado, ya que cada vez son más las personas que acuden a la consulta de médicos especialistas y se ha duplicado el número de diagnósticos en poco más de una década: del 3,6% en 1992 al 7,4% en 2005, según los resultados de los estudios epidemiológicos realizados por la Sociedad Española de Alergología e Inmunología Clínica.

Aunque el componente genético es fundamental (un niño tiene siete veces más riesgo de padecer alergia al cacahuete si uno de sus padres o hermanos es, a su vez, alérgico), el rápido aumento de la prevalencia sugiere una importante contribución de factores medioambientales. Tales factores tienen que ver con la dieta, con la microbiota intestinal o con interacciones entre ambas. Algunos nutrientes, como las vitaminas A y D, influyen en el desarrollo de alergias. Por otro lado, cada vez más estudios relacionan la obesidad con elevados niveles de anticuerpos IgE específicos de alérgenos alimentarios comunes. La obesidad se considera un estado inflamatorio crónico, que afecta a todo el organismo, y que aumenta el riesgo de afecciones alérgicas. Más aún, las dietas con una ingesta elevada de grasa aumentan los marcadores de inflamación en la mucosa intestinal y la permeabilidad de las células epiteliales, y conducen a un cambio en la microbiota que influye, a su vez, en la actividad del sistema inmune intestinal y en la función de la mucosa como barrera.

La hipótesis de la higiene sugiere que la disminución de la exposición a agentes infecciosos y parásitos durante la infancia, debido a los estrictos hábitos de limpieza y a la vacunación que se asocian al estilo de vida occidental, aumenta la susceptibilidad a la alergia. La comparación de la microbiota de un grupo de 20 niños con dermatitis atópica (muchos de los cuales también padecían alergia a alimentos) con un grupo control no atópico demostró una menor diversidad en la flora intestinal de los niños atópicos, aunque no consiguió relacionar este estado con un grupo bacteriano concreto. Se necesitan estudios más amplios para identificar los cambios en la microbiota que se relacionan con la aparición de alergias, para así permitir el desarrollo de estrategias para modular la composición de la flora intestinal.

Una cuestión importante que hay que resolver es la influencia de la dieta de la madre durante el embarazo y la lactancia y, especialmente, la dieta de los niños durante el primer año de vida. La creciente evidencia de que la sensibilización puede producirse por vías diferentes a la gastrointestinal e, incluso, de que una exposición temprana a los alérgenos frecuentes por vía oral induce tolerancia más que sensibilización, está cuestionando seriamente las pautas actuales de introducción de alimentos durante el primer año de vida. En países donde se consume habitualmente cacahuete, y por tanto este está presente en el ambiente, pero se evita su administración a niños pequeños (Estados Unidos, el Reino Unido, Australia), la incidencia de la alergia a este alimento es mayor que en los países en los que el consumo y la exposición también son altos, pero no se restringe (África y el sudeste asiático). De hecho, la recomendación de retrasar la introducción de alimentos sólidos hasta pasados los 6 meses y de evitar alimentos muy alergénicos, como el huevo o los frutos secos, hasta los 2 años no ha reducido la prevalencia de la alergia a los alimentos.

Ahora está surgiendo con fuerza la hipótesis de que puede existir una ventana inmunológica, un periodo, entre los primeros 6 meses de vida, durante el que el organismo estaría predispuesto a la tolerancia. Según esto, sería la exposición a los alérgenos por vías diferentes a la oral en ausencia de estas señales tolerogénicas la que ocasionaría la alergia. La posibilidad de que el retraso en la introducción de alimentos sólidos en general, y de alérgenos en particular, aumente, paradójicamente, el riesgo de aparición de alergias se está contrastando en grandes ensayos de intervención controlados y al azar que proporcionarán resultados a lo largo de los próximos 2 años.

Hasta hace poco tiempo no existía un tratamiento aceptado para la alergia alimentaria más allá de evitar el alimento y del tratamiento de emergencia en los casos en que las reacciones adversas ya se hubieran producido. Evitar en la dieta el alimento dañino hace necesario que el paciente esté entrenado para reconocer los distintos signos que indican su presencia, así como los ingredientes que puedan contenerlo, y que extreme las precauciones cuando consuma alimentos ya preparados. Baste recordar que de un 40 a un 100% de las muertes por anafilaxia inducida por alimentos se deben a comidas preparadas fuera del hogar.

Una alternativa a tener que evitar el alimento es el consumo de alimentos o ingredientes proteicos hipoalergénicos. Los epítopos conformacionales son, en principio, fáciles de eliminar, por desnaturalización de la proteína o ruptura parcial. Sin embargo, eliminar los epítopos lineales puede resultar más complicado, sobre todo si se localizan en regiones de la proteína difícilmente accesibles a las enzimas proteolíticas. La aplicación de tratamientos proteolíticos muy intensos y de procesos de separación por tamaño de los fragmentos de proteína formados, que seleccione los más pequeños, puede reducir este problema. Pero un alto grado de ruptura conduce a que los materiales obtenidos no presenten buenas propiedades culinarias y exhiban, por lo general, sabores amargos y peores propiedades nutricionales, sobre todo en lo que se refiere al transporte de micronutrientes, lo que limita su uso en alimentación. Por ello, apenas existen alimentos hipoalergénicos en el mercado, con la excepción de las fórmulas hipoalergénicas para bebés con alergia a la leche de vaca, en las que las proteínas de esta se modifican por ruptura química o enzimática, o bien se fabrican directamente a partir de proteínas de soja o de aminoácidos libres. Para que se puedan considerar hipoalergénicas esas fórmulas deben superar los estudios preclínicos y demostrar que son bien toleradas por al menos el 90% de los lactantes con alergia a la leche confirmada y actual.

En la práctica clínica es posible inducir desensibilización o tolerancia mediante la administración gradual de cantidades crecientes del alérgeno. Los resultados de estos tratamientos van desde la protección frente a la exposición accidental a dosis variables de alérgeno mientras se mantiene la terapia, lo que se conoce como desensibilización, hasta la plena tolerancia, que permitiría incorporar con normalidad los alimentos que contienen el alérgeno a la alimentación del paciente.

Aunque la tasa de éxito de la inmunoterapia oral es alta, entre el 70-80%, los estudios existentes se han realizado con un número limitado de pacientes y de protocolos de dosificación. Todavía es preciso definir mejor los riesgos que conlleva, correlacionar los regímenes de dosificación con los resultados obtenidos, identificar a los pacientes que tienen más probabilidades de beneficiarse de la inmunoterapia y desarrollar estrategias que promuevan tolerancia frente a desensibilización. El principal inconveniente radica en el hecho de que no se conoce con certeza la duración del efecto y, por tanto, hasta qué punto y durante cuánto tiempo los pacientes deben tomar el alimento periódicamente para evitar riesgos.

El reto es conocer los mecanismos responsables de la tolerancia, ya sea natural o inducida, de modo que la inmunoterapia pueda aplicarse con éxito a la mayoría de los pacientes alérgicos.

CAPÍTULO 5

La contribución de las proteínas a la textura de los alimentos

Ya hemos visto que la función esencial de las proteínas es servir como fuente de aminoácidos y energía, y hemos repasado los conocimientos actuales sobre su importancia en el mantenimiento y la mejora de la salud. Pero, aparte de su papel nutricional, las proteínas también ejercen otras funciones en los alimentos, como contribuir a su calidad organoléptica o sensorial. Las proteínas proporcionan sabor a los alimentos, sobre todo, a través de la liberación de péptidos. De hecho, existen péptidos con todos los sabores básicos: salado, ácido, dulce, amargo y umami.

Los sabores salado y ácido se deben, fundamentalmente, a la presencia de cargas eléctricas y, por lo tanto, no son consecuencia de la conformación específica de cada proteína o péptido. Respecto al sabor dulce, existen en la naturaleza varias proteínas presentes en los frutos de plantas tropicales que los nativos de estas zonas usan como edulcorantes. El sabor dulce de estas proteínas se explota desde hace relativamente poco tiempo, con la comercialización de la taumatina, la sustancia más dulce conocida (2.500 veces más que el azúcar), que se emplea como edulcorante y potenciadora del sabor. También debe destacarse el aspartamo, un péptido de dos aminoácidos, descubierto accidentalmente, que comercializan en todo el mundo marcas como Natreen y Canderel. El aspartamo no existe de modo natural, debe obtenerse por síntesis. Tras alguna polémica sobre su inocuidad, recientemente, en diciembre de 2013, la EFSA publicó un informe que confirmaba que la ingesta diaria admisible de aspartamo, establecida en 40 mg/kg al día, es totalmente segura para la población en general (los bebés y las mujeres embarazadas incluidos), con la excepción, bien conocida, de las personas que deben seguir una dieta exenta de fenilalanina, pues es uno de sus aminoácidos constituyentes.

La simple estructura química del aspartamo y su elevado poder edulcorante han estimulado la búsqueda de análogos de esta sustancia. Se ha visto que, en algunos casos, un pequeño cambio en la composición de los aminoácidos transforma un péptido dulce en uno amargo. En los péptidos amargos predominan los aminoácidos hidrofóbicos, poco afines con el agua. Aunque el sabor amargo se suele considerar desagradable, e incluso se asocia a la presencia de compuestos tóxicos, muchos alimentos (como la cerveza, el café, el té o el queso) deben sus características típicas a la presencia de péptidos amargos que se originan durante su fabricación o envejecimiento como consecuencia de la degradación de las proteínas por la acción de enzimas proteolíticas.

El umami fue reconocido como sabor más tarde que los otros cuatro. El mejor ejemplo de este sabor no es un péptido, sino un aminoácido, y más concretamente su sal, el glutamato. Es difícil definir el umami, que se asimila a “sabroso” (como la sopa de carne o la salsa de soja), aunque su mayor virtud no es su propio sabor, sino su capacidad para realzar el sabor agradable de una gran cantidad de alimentos. Hay productos de consumo cotidiano, como la carne o el queso, a los que determinadas mezclas de péptidos amargos y umami otorgan su sabor característico. Sin embargo, en algunos casos se ha puesto en duda la existencia de péptidos umami, achacándose su sabor a una ruptura que daría lugar a concentraciones apreciables de ácido glutámico.

Sin querer minimizar su contribución al sabor, la aportación más importante de las proteínas a las características sensoriales de los alimentos radica en su capacidad de formar o estabilizar su estructura. Por ejemplo, en cortes de carne, que no son otra cosa que partes de un músculo o de un grupo de músculos, la base de la estructura la constituye la organización de las proteínas que forman los tejidos originalmente diseñados para realizar contracciones musculares, la cual determina, en gran medida, la textura final de la carne una vez cocinada. Asimismo, las principales proteínas de la leche, a las que ya nos hemos referido (caseínas y proteínas de suero), originalmente en forma líquida, se pueden transformar en sólidos y semisólidos con distintas texturas durante los procesos de fabricación de productos como el queso o el yogur. Por otra parte, si en las estructuras de la carne o del queso, las proteínas serían los ladrillos, en otros alimentos, como en espumas o emulsiones, estas actuarían estabilizando su estructura. Lo explicaremos a continuación.

La carne

La calidad organoléptica de la carne depende de múltiples factores; algunos cobran mayor importancia en el momento de la compra (como la cantidad de grasa y el color), y otros, cuando ya está cocinada (como el sabor, la jugosidad y la suavidad). La suavidad es, sin duda, el atributo que en mayor medida determina la satisfacción que produce comer carne y el que marca su aceptabilidad por parte de los consumidores. Conseguir una carne de consistencia tierna y uniforme es un reto para la industria de los alimentos. Son muchos los factores que intervienen en la textura y dependen de la cría (raza, dieta y manejo en la granja), de la fisiología del animal (tipo de músculo y localización), y del procesado (temperatura post mortem y condiciones de almacenamiento).

Los músculos animales se transforman en carne apta para el consumo a través del proceso de rigor mortis que sigue al sacrificio y que implica complejos cambios fisiológicos, físicos y bioquímicos. Dos son los componentes principales que determinan la textura: las fibras musculares (recordemos las proteínas actina y miosina, que mencionábamos al principio del libro), que son los elementos básicos del músculo, responsables de que este se contraiga y se relaje, y el tejido conectivo (cuyo componente principal es el colágeno, al que también nos hemos referido ya), que recubre el músculo y mantiene unidas las diferentes partes del cuerpo. La carne lista para el consumo se obtiene después de que se haya mantenido almacenada durante un cierto tiempo en condiciones apropiadas de refrigeración, lo que da como resultado un producto más tierno y jugoso. Los cambios post mortem en el componente contráctil del músculo llevan a su acortamiento y endurecimiento, que aumenta si se usan temperaturas por debajo de los 10-15 ºC. Este endurecimiento puede compensarse, al menos en parte, durante la maduración posterior, en la que se produce una degradación de las moléculas de proteína, para dar otras más simples, por la acción de las enzimas proteolíticas que están en la propia carne. También tiene lugar una degradación, aunque mucho menos pronunciada, del tejido conectivo. Estas alteraciones son las responsables del ablandamiento de la carne después de varios días de almacenamiento en frío.

Tras el sacrificio del animal cesa la circulación sanguínea; se producen entonces una serie de cambios entre los que destaca la interrupción del aporte de oxígeno. Ante el déficit de oxígeno, comienza la glucolisis anaerobia (la oxidación de la glucosa para que, ante la ausencia de oxígeno, la célula obtenga energía), que produce ácido láctico y causa una disminución del pH. Esta bajada de pH favorece el desdoblamiento y la desnaturalización de las proteínas, lo que, a su vez, facilita su ruptura por las enzimas proteolíticas y ablanda la textura. La desnaturalización también origina la liberación de agua, ya que las proteínas desestructuradas tienen menor capacidad de mantener el agua ligada. Esta exudación determina la jugosidad que tendrá la carne. Todos estos cambios también influirán en la mioglobina, la proteína de la que depende el color.

Durante la maduración es muy importante la relación entre el pH y la temperatura de la canal, pues afectará al color, jugosidad y textura. Si se produce una bajada brusca de pH, la canal alcanza bajos pH cuando la temperatura todavía es alta. Esto origina una gran desnaturalización de las proteínas, que no pueden retener agua, mientras que la acidez inhibe la actividad de las enzimas que se encargan del ablandamiento. El resultado es una carne de baja calidad, con gran exudación y de color pálido. Por el contrario, cuando hay poca glucolisis, los niveles de ácido láctico también son bajos y no se produce una reducción suficiente de pH. En esta situación, las proteínas aumentan su capacidad de enlazarse y de retener agua, y esta estructura es la responsable de un color oscuro y de que la carne sea seca y firme. Esto último ocurre, por lo general, en las reses que sufren estrés antes del sacrificio, lo que lleva a una disminución de los depósitos de reserva de glucosa en los músculos debida a la liberación de adrenalina, que disminuye la glucolisis.

Evidentemente, influye mucho la pieza de que se trate. La función fisiológica a la que estaba destinado el músculo durante la vida del animal define el tipo de fibra contráctil y el contenido en tejido conectivo. Además, después del sacrificio la velocidad a la que se enfríe el músculo dependerá de su localización en la res. Por eso, algunos músculos son normalmente blandos, mientras que el hecho de que otros sean tiernos o no dependerá de cómo se procese la carne. En cualquier caso, debe tenerse en cuenta que, por lo general, si no se optimizan los factores anteriores y posteriores al sacrificio, los factores que dependen del animal tendrán una incidencia muy pequeña en la calidad de la carne.

La contribución del tejido conectivo a la textura de la carne no varía mucho con el procesado post mortem, aunque puede mejorar dependiendo de la técnica de cocinado y de la temperatura. En el caso de las carnes rojas preparadas al punto, se aconseja sellarlas primero en una sartén o plancha bien caliente, con un mínimo de materia grasa para que no pierdan sus jugos, y luego salarlas (nunca antes). Siempre hay que dejarlas descansar entre tres y cinco minutos antes de que vayamos a consumirlas, para que sus jugos vuelvan a ser reabsorbidos por las fibras musculares y se distribuyan adecuadamente.

El queso

Durante la transformación de la leche en queso, las principales proteínas de la leche (las caseínas) y la grasa se concentran de 6 a 10 veces, dependiendo de la variedad. Esto se consigue acidificando la leche y añadiendo una sustancia coagulante. Para la acidificación, habitualmente se inocula la leche con bacterias ácido-lácticas seleccionadas —que se llaman así porque llevan a cabo la transformación de la lactosa en ácido láctico—, aunque, si se trata de leche cruda (no pasteurizada), puede aprovecharse su contenido bacteriano original. El coagulante no es otra cosa que una enzima proteolítica. Originalmente, este se obtenía del estómago de diferentes rumiantes, aunque hay algunas variedades de queso muy populares y apreciadas en la península Ibérica, como la Torta del Casar, en las que se emplean coagulantes vegetales que se obtienen machacando los pétalos de las flores de cardo. Actualmente casi ya no se usan estómagos de ternero para obtener enzimas coagulantes, sino que se emplean sustitutos sintéticos o producidos por microorganismos.

Independientemente de su origen, la principal función del agente coagulante en la fabricación del queso es romper un único enlace en uno de los tipos de caseína. La integridad de esa proteína mantiene a todas las caseínas disueltas en la leche, y su ruptura en un punto clave destruye esta propiedad. Esto origina la desestabilización de las caseínas, que dejan de ser solubles y forman un gel que atrapa a la grasa y algo de agua y sales. Dicho gel, que se conoce como cuajada, se separa de la fase líquida, conocida como suero, que contiene, además de la mayor parte del agua de la leche, proteínas de suero y lactosa. El hecho de que el desuerado de la cuajada sea más o menos exhaustivo depende mucho del procedimiento de fabricación del queso y determina las características que se desarrollarán posteriormente durante la maduración, típicas de cada variedad. En la expulsión de suero influyen, entre otras cosas, la acidificación previa que hayan conseguido las bacterias ácido-lácticas, la temperatura de coagulación (idealmente entre 30 y 40 ºC), la manipulación de la cuajada —cómo se corta, si se recalienta o no, o cómo se sala— y su prensado.

El hecho de que existan más de 500 variedades de queso y que estas sean tan diferentes entre sí viene condicionado por el tipo de leche de partida (vaca, oveja, cabra o búfala y sus mezclas) y por las operaciones que se realizan durante la fabricación. Sin embargo, cuando termina ese proceso, las cuajadas que se obtienen son todas prácticamente insípidas y con una textura elástica. Su transformación en quesos con variados aromas, sabores y texturas se produce después, durante la maduración, que, dependiendo de la variedad, requerirá desde tres semanas (como en el queso Mozzarella) hasta dos años o más (como en el Parmesano).

Durante la maduración del queso tiene lugar la transformación de los glúcidos, lípidos y proteínas retenidos en la cuajada. De esta transformación se encargan las bacterias ácido-lácticas, que en una primera etapa acidificaron la leche, y sus enzimas, que se liberan a la masa del queso una vez que se han muerto y roto las bacterias. En algunos tipos de queso, como los madurados por mohos en superficie (Camembert) o en el interior (Cabrales, Roquefort), son cruciales estos otros microorganismos que, en conjunto, se denominan flora secundaria. También desempeñan un papel importante las enzimas proteolíticas y lipolíticas presentes originalmente en la leche. Finalmente, aunque la mayor parte del agente coagulante se pierde durante el desuerado, el que queda retenido sigue actuando, aunque ya no tan específicamente, durante la maduración.

Con la excepción de algunos quesos italianos o azules, en los que la transformación de los lípidos es muy importante, de todos los procesos que ocurren durante la maduración, la transformación de las proteínas es el que en mayor medida influirá en el desarrollo del sabor y la textura. La ruptura de las proteínas contribuye a las características del queso, al menos, de dos formas. Por una parte, los péptidos y aminoácidos liberados aportan directamente sabores característicos, entre los que destacan los amargos, o pueden transformarse en compuestos responsables, a su vez, del aroma y sabor. Por otra, puesto que las proteínas forman la estructura básica del queso, su degradación modifica la textura.

La textura del queso es la propiedad que primero identificamos y asociamos con una determinada variedad: la apariencia general y la sensación en la boca se perciben antes que el sabor y el aroma. A medida que el queso madura y se rompen las caseínas, la textura se ablanda, pues sus productos de degradación (péptidos y aminoácidos) no pueden participar en el sostenimiento de la malla de caseína. Aunque los factores que determinan el desarrollo de la textura en todas las variedades son los mismos, el tipo de ruptura de las proteínas y su avance dependen de cómo se haga la fabricación (sobre todo del desuerado, que determina el contenido en humedad y el pH) y de la maduración.

Así, en el queso Mozzarella, que madura durante solo unas pocas semanas y en el que la cuajada se recalienta durante la fabricación y, por tanto, se inactiva el agente coagulante residual, hay muy poca proteólisis y la textura es fibrosa y elástica. Por el contrario, en el queso Roquefort, madurado durante 5 meses con mohos internos del género Penicillum, que poseen enzimas proteolíticas muy potentes, la textura es cremosa y suave; se puede desmenuzar fácilmente y resulta, a la vez, levemente húmedo.

Otro ejemplo lo constituyen los quesos madurados con mohos en la superficie como el Brie y el Camembert. El crecimiento de Penicillum camemberti produce amoníaco y desacidifica la superficie del queso. Esto provoca que el pH en el exterior del queso sea más elevado que en el interior, donde se mantiene un pH más ácido (al cabo de 17 días de maduración, el pH en la superficie puede ser de 6,0, y el del centro, de solo 4,8). El mayor pH de la superficie favorece la ruptura de las proteínas, con lo que la parte exterior comienza a ablandarse. A medida que transcurre la maduración, la diferencia de pH va disminuyendo y todo el queso se va ablandando desde el exterior hacia el interior. Al final de la maduración se obtiene un queso untuoso, cuya corteza no solo es comestible, sino que, además, aporta una textura y un sabor inigualables.

Mención aparte merece la Torta del Casar, un queso elaborado con leche cruda de oveja en Casar de Cáceres y alrededores. En su elaboración se emplea coagulante vegetal, obtenido de la maceración en agua de las flores del cardo. Durante la etapa de maduración, la intensa actividad proteolítica de las enzimas del cardo da lugar a una textura altamente cremosa dentro de una corteza dura que, en su momento óptimo, puede llegar a derramarse a través de las grietas de la corteza. Al uso de coagulante vegetal también se debe su aroma característico y su gusto intenso y amargo.

El ablandamiento del queso a medida que se degrada la malla de caseína solo ocurre si el contenido en humedad es lo suficientemente elevado. Los quesos duros y semiduros no se ablandan durante la maduración como los que tienen más contenido en humedad, a pesar de que los cambios que sufren sus proteínas son parecidos. Así, por ejemplo, el queso Manchego es firme, compacto y poco elástico, con sensación mantecosa y algo harinosa, que puede ser granulosa en los muy maduros y se va haciendo quebradiza a medida que aumenta su curación.

Las espumas y las emulsiones

Como estamos viendo, la contribución de las proteínas a la textura de los alimentos depende de su conformación tridimensional, aunque raramente se aprovechan las características de la estructura nativa, sino que se busca romper las proteínas originales o provocar una transición hacia una conformación desplegada, lo que habíamos definido como estado desnaturalizado. A diferencia de lo que ocurre cuando se produce una ruptura, el peso molecular y la estructura primaria, el esqueleto de aminoácidos que forma la proteína, no cambian durante la desnaturalización, sino que los principales cambios se producen en las estructuras secundaria y terciaria. Esto varía la exposición de los aminoácidos al medio en el que se encuentra la proteína. Dos ejemplos muy significativos de la contribución de las proteínas a las características sensoriales de los alimentos en los que interviene un estado desnaturalizado, o parcialmente desnaturalizado, son las espumas y las emulsiones.

Las espumas son estructuras en las que se consigue dispersar de modo uniforme un gas en un líquido o en un sólido, como ocurre en el cava o en el pan. Alimentos como los helados están constituidos por hasta un 50% de aire. Los sistemas aireados son inherentemente inestables y, con el tiempo, tienden a la separación: los de escasa viscosidad, como la espuma de un capuchino, duran unos minutos; los de viscosidad intermedia, como la nata montada, pueden durar varias horas, aunque los de consistencia sólida, como los merengues y helados, se estabilizan durante meses por acción del secado y la congelación, respectivamente.

Además de existir distintos modos de aireación (desde la fermentación —en la que el crecimiento de las levaduras produce dióxido de carbono— hasta la introducción de aire con el batido), también existen distintos modos de estabilizar los alimentos aireados. La espuma de cerveza y la clara de huevo batida son dos ejemplos de sistemas estabilizados por proteínas. En estos casos, es necesario que las burbujas de gas estén rodeadas por una fina película que las separe y las mantenga diseminadas en el líquido. Las proteínas se encargan de formar esa fina película, a lo que contribuye su capacidad de interaccionar, por una parte, con el gas y, por otra, con otras proteínas. Las proteínas son moléculas grandes que, dependiendo de los aminoácidos que formen su estructura, pueden poseer zonas hidrofóbicas y zonas hidrofílicas. Algunas proteínas pueden desdoblarse al entrar en contacto con la superficie de la burbuja, facilitando que las zonas hidrofóbicas queden en contacto con el aire y las hidrofílicas, con el líquido.

Las propiedades básicas que hacen de una proteína un buen agente espumante son su habilidad para colocarse rápidamente en la superficie de las burbujas durante el batido, es decir, de acumularse entre las fases de aire y de líquido (en la interfase), y para formar una película con la suficiente viscosidad, elasticidad y cohesión a través de uniones de las proteínas entre sí. De esta capacidad depende el que llegue a formarse el volumen adecuado de espuma y que esta sea suficientemente estable; de modo que no se rompan ni fusionen entre sí las burbujas de aire, lo que ocurrirá si la película que las separa es demasiado fina. Así, por ejemplo, la presencia de una sola gota de yema de huevo dificulta la formación de espuma al batir la clara, pues la presencia de grasa evita las uniones entre proteínas.

Por otra parte, hay que tener en cuenta el hecho de que, en los alimentos, normalmente se parte de una espuma húmeda que se transforma en una espuma seca durante su preparación, por lo que el comportamiento de las proteínas durante el calentamiento también es muy importante. Un merengue es una espuma de clara de huevo y azúcar que se bate hasta obtener la consistencia deseada, más blanda o más rígida, y se hornea para conseguir la textura final. El azúcar aumenta la viscosidad de la fase líquida, la elasticidad de la interfase, la conexión entre las fases líquida y gaseosa, y ayuda a mantener la estabilidad hasta que se forma la estructura final en el horno. Las proteínas del suero lácteo pueden reemplazar a las de la clara de huevo en aplicaciones espumantes, excepto en aquellas que implican calentamiento, pues se desestabilizan con el calor y la espuma se colapsa durante el horneado. En este caso, además, la adición de azúcar no solo no mejora, sino que incluso empeora la estabilidad de la espuma, lo que ilustra que, además de las propiedades intrínsecas de las proteínas, las interacciones con otros ingredientes son responsables de las diferentes funcionalidades.

Las emulsiones son dispersiones de dos líquidos no miscibles, de modo que pequeñas gotas de uno de ellos se distribuyen en el otro. Típicamente hay dos tipos de emulsiones en los alimentos: de grasa en agua, como la leche y la mayonesa (la grasa se dispersa en el agua), y de agua en grasa, como la mantequilla o la margarina (el agua se dispersa en la grasa). Para conseguir dispersar gotas pequeñas de un líquido en otro, ambos se homogenizan o se mezclan muy intensamente y se añaden sustancias emulgentes que evitan que las dos fases inmiscibles se separen.

Un ejemplo cotidiano es la leche homogeneizada, en la cual la grasa está distribuida en todo el líquido por igual y no sube a la superficie en virtud de su menor densidad como ocurre en la leche recién ordeñada. Para conseguir este efecto, la grasa se rompe en partículas de pequeño tamaño, sometiendo a la leche a una gran presión al forzarla a pasar a través de orificios diminutos. De esta manera, la leche se transforma en un producto más estable y atractivo, y de color más blanco, por lo que la homogenización se considera una parte indispensable de su procesado. En la leche homogeneizada el diámetro de las partículas de grasa se reduce en un factor de 10, aproximadamente, y el número de partículas llega a ser hasta 1.000 veces mayor que en la leche sin tratar. Pero la estabilidad de la leche homogeneizada no se debe solamente a la disminución del tamaño de las gotas de grasa, sino al efecto que ejercen las proteínas. La disminución del tamaño de las gotas de grasa aumenta la superficie de la grasa dispersa en la fase líquida de la leche y forma una “grasa desnuda” que se recubre de proteínas lácteas (caseínas y proteínas de suero) que estabilizan la emulsión.

Como ocurría en el caso de las espumas, las proteínas pueden actuar como emulgentes y formar películas viscoelásticas alrededor de las gotas dispersas para mantener las emulsiones estables durante un tiempo. También es muy importante que tengan regiones hidrofóbicas y regiones hidrofílicas, de modo que las primeras entren en contacto con la grasa, y las segundas, con el agua, y que sean capaces de formar una película. Por su gran tamaño, las proteínas difunden lentamente hacia la interfase aceite/agua. Una vez allí, deberán desnaturalizarse, desdoblarse, al menos parcialmente, para exponer los grupos hidrofóbicos que normalmente están ocultos en el interior de la estructura nativa y, finalmente, deben alinearse para colocar sus zonas hidrofóbicas en contacto con la fase oleosa y las hidrofílicas con la fase acuosa (figura 6). Esto hace que su capacidad emulgente sea inferior a la de otras moléculas más pequeñas, aunque, al mismo tiempo, presenten la ventaja de formar películas viscoelásticas muy fuertes, que pueden manipularse sin desestabilizarse, y de proporcionar emulsiones homogéneas y fluidas.

La estructura de las proteínas determina en gran medida su capacidad emulgente. Pensemos en una emulsión de aceite en agua. Por una parte, es muy importante que las proteínas posean cargas eléctricas en su superficie, para que sean muy solubles en el agua y difundan lo más rápidamente posible hacia la interfase. Sin embargo, por otra parte, la presencia de zonas hidrofóbicas, como ya hemos comentado, es necesaria para que se adhieran a la fase oleosa, pues cuanto mayor sea su integración con esta, mayor será su capacidad emulgente. Dependiendo de la rigidez de su estructura, podrán experimentar más o menos cambios una vez en la interfase: las proteínas con formas irregulares o anárquicas se desplegarán a una velocidad mayor que las que poseen conformaciones más ordenadas, como las proteínas globulares. Finalmente, es importante que las proteínas de la interfase sean capaces de unirse entre sí formando la película estabilizadora, aunque si se establecen enlaces entre proteínas de distintas gotas se romperá la emulsión.

Una vez que se ha formado la película viscoelástica, debe evitarse la agregación de las gotas de grasa recubiertas de proteína, para lo que es muy importante que las proteínas asuman la misma carga, ya sea positiva o negativa, y que las gotas se repelan. Otra posibilidad es que se trate de proteínas voluminosas que se dispongan en torno a las gotas de grasa dejando “colas” que irradien desde la interfase, impidiendo que las gotas se aproximen físicamente y lleguen a emigrar a la superficie del líquido formando una crema (figura 7).

Figura 6

Representación de proteínas globulares estabilizando una emulsión de aceite en agua: migrando a la interfase (A); reorientándose en la interfase para colocar sus zonas hidrofóbicas en contacto con la fase oleosa y las hidrofílicas en la fase acuosa (B); y formando una película viscoelástica (C).

Fuente: adaptada de R. S. H. Lam y M. T. Nickerson: “Food Proteins: A review on their emulsifying properties using a structure-function approach”, Food Chemistry, 1415, 975-984, 2013, con permiso de Elsevier.

La mejora de las propiedades espumantes de las proteínas ha supuesto un reto para los científicos y los tecnólogos de alimentos. Una de las maneras más simples de alterar la funcionalidad de las proteínas para formar emulsiones y espumas es someterlas a tratamientos térmicos poco severos que las desdoblen o desnaturalicen y aumenten su hidrofobicidad. Si se potencia su capacidad de enlazarse con las proteínas vecinas en la interfase, aumentará la estabilidad de las gotas de grasa o de aire dispersas, aunque un exceso de agregación disminuirá esta capacidad.

Figura 7

Mecanismos de estabilización de emulsiones mediante: repulsión entre cargas del mismo signo (A) y estabilización física (B).

Fuente: adaptada de R. S. H. Lam y M. T. Nickerson: “Food Proteins: A review on their emulsifying properties using a structure-function approach”, Food Chemistry, 1415, 975-984, 2013, con permiso de Elsevier.

Por otra parte, se sabe que la ruptura de las proteínas mejora su solubilidad y modula sus propiedades emulgentes y formadoras de espuma. La degradación de las proteínas en fragmentos más pequeños desenmascara grupos hidrofóbicos ocultos en la estructura original, con lo que puede aumentar su hidrofobicidad superficial. Asimismo, la reducción de tamaño facilita la adherencia a las interfases aceite/agua o aire/agua. La longitud y la secuencia de aminoácidos de los péptidos que se hayan formado son cruciales para la actividad. La ruptura no debe ser muy exhaustiva, pues los péptidos pequeños tienden a concentrarse en la fase dispersante en lugar de adherirse a las interfases que deben estabilizar.

Un ejemplo lo constituye un producto derivado de la clara de huevo tratada con una enzima proteolítica, desarrollado y patentado por el CSIC y el chef Mario Sandoval, premio nacional de Gastronomía 2013. Este producto, una vez que se ha batido durante cinco minutos con un batidor de varillas manual o eléctrico, proporciona una espuma mucho más brillante y esponjosa, pues capta más aire, que la elaborada a partir de la clara de huevo. La nueva espuma es, comparativamente, mucho más ligera, uniforme, lisa y elástica, y puede mezclarse con distintos sabores para obtener nuevas texturas en la cocina dulce y salada. Además, se consigue un mayor rendimiento, ya que se obtiene un volumen de espuma mucho mayor que con la clara de huevo cuando se utilizan las mismas cantidades y bajo las mismas condiciones. Otro aspecto innovador es que se puede volver a montar la espuma después de un tiempo prolongado, incluso de 24 horas, con lo que se recupera la espuma ligera que se había obtenido inicialmente, mientras que la clara de huevo carece de esta capacidad.

Los geles. El ‘surimi’

Otra aplicación de la desnaturalización consiste en la transformación de una disolución de proteínas en un gel. Ya habíamos hablado de los geles al referirnos a la conversión de la leche en queso, en la que participaba la ruptura de un enlace de uno de los tipos de caseína, que, de ese modo, perdía la capacidad de estabilizar a las demás. También es posible formar geles fomentando los enlaces entre proteínas para que estas se agreguen y formen una malla con una estructura sólida. Si las proteínas se encuentran en una concentración suficiente y se establecen entre ellas enlaces estables, como los enlaces azufre-azufre, ayudados por enlaces de hidrógeno y por aquellos que unen cargas de distinto signo o grupos hidrofóbicos entre sí, llega a construirse una red continua con la suficiente elasticidad. No es otra cosa que transformar un fluido en un sólido (ya sea un sólido blando o un semisólido) a través de las uniones necesarias, aunque su capacidad de retener o dejar escapar agua y grasa y su textura varíen mucho dependiendo de la proteína de que se trate y del tratamiento que se le aplique.

La gelificación es un proceso en tres etapas. Inicialmente, es necesario que la proteína se desdoble, lo que se consigue normalmente por acción del calor, para que de esa manera exponga en su superficie los aminoácidos hidrofóbicos. A continuación, las moléculas desplegadas se agregan a través de enlaces azufre-azufre, enlaces de hidrógeno o interacciones hidrofóbicas. Finalmente, la agregación sigue progresando con la asociación de nuevas proteínas, dando lugar a una red tridimensional que atrapa agua. La capacidad de una proteína para dar lugar a un gel depende, por una parte, de los factores que determinan la formación del gel y, por otra, de los que establecen las propiedades físicas del gel, una vez formado.

Dos elementos fundamentales que se pueden modificar para conseguir geles con distintas características son la concentración de proteína y su carga eléctrica, que depende del pH y de la cantidad de sal que haya en el medio. Se pueden formar geles de finas hebras de proteínas, más o menos flexibles, cuando estas tienen carga eléctrica del mismo signo y se repelen. Si, en cambio, las proteínas apenas tienen carga, o hay muchas sales que “apantallan” su carga y evitan la repulsión, se formarán geles con una estructura en partículas, caracterizados por la asociación poco ordenada de agregados de proteína grandes y esféricos, que son más rígidos y menos elásticos que los primeros.

Surimi es una palabra japonesa con la que se denominan los productos creados a partir de pescados de carne blanca, mezclados con aditivos, con los que se elaboran geles que imitan el sabor y la textura de productos marinos de más alta calidad, generalmente de mariscos como el cangrejo, el langostino, la vieira o las angulas. Tradicionalmente, la manufactura de geles de surimi ha permitido aprovechar y revalorizar especies de pescado poco apreciadas o infrautilizadas, con escaso valor comercial; aunque, además de pescado, pueden usarse otras fuentes, como cefalópodos (pulpo, calamares y sepia), o incluso especies no marinas (gallinas ponedoras).

Para la fabricación de geles de surimi, que se realiza en Japón desde hace más de 900 años, la carne de pescado blanco (como el abadejo de Alaska) se pica y se lava. A este concentrado de proteína se le añaden condimentos y la pasta resultante se calienta para formar un gel. La textura es el principal atributo de los geles de surimi, la que determina su calidad y su precio. Para la formación de una malla continua de fibras musculares, normalmente se calienta la pasta de pescado picado en dos fases: inicialmente por debajo de 40 ºC, para reforzar la malla de proteína (proceso al que se denomina suwari), y, posteriormente, a 80-90 ºC, para formar un gel rígido y estable.

El secreto del suwari radica en que fomenta la actividad de una enzima presente en el pescado que se denomina transglutaminasa; ayudada por calcio, esta enzima produce el entrecruzamiento entre determinados aminoácidos de proteínas adyacentes, con lo que refuerza la estructura del gel y mejora sus propiedades mecánicas. Para que la transglutaminasa actúe en condiciones óptimas es necesario un cierto grado de desnaturalización de las proteínas del músculo, de modo que estas expongan los aminoácidos ocultos en el interior de su estructura y se forme un mayor número de enlaces.

La textura del gel y su capacidad para retener agua dependen de la frescura del material de partida y de la especie de que se trate. Las proteínas musculares de los peces de aguas frías, como el abadejo, se desnaturalizan a menor temperatura que los de aguas tropicales, como la tilapia, por lo que, en los primeros, el suwari debe realizarse a temperaturas más bajas. Por otra parte, algunas especies tienen enzimas proteolíticas endógenas, o son muy sensibles a parásitos que también contienen enzimas; esto provoca la degradación de las proteínas, lo que reduce el rendimiento y la calidad de los geles de surimi. Para conseguir la firmeza idónea en los geles y obtener productos a medida se puede recurrir a la adición de diversos ingredientes y a técnicas de reestructuración. Así, es posible emplear transglutaminasa producida por bacterias para mejorar la textura de los geles de surimi de diferentes orígenes. Otros aditivos, como los glúcidos (almidón, pectinas, fibra) u otras proteínas (de suero, soja o huevo), facilitan la formación de la malla tridimensional, uniéndose a las proteínas del pescado y contribuyendo a reforzar la estructura, o rellenando la malla y captando agua para modificar la viscosidad del gel (figura 8).

Figura 8

Mecanismo de gelificación de proteínas de pescado mediante el uso de aditivos.

Fuente: adaptada de J. A. Ramírez et al.: “Food Hydrocolloids as additives to improve the mechanical and functional properties of fish products: A review”, Food Hydrocolloids, 25, 1842-1852, 2011, con permiso de Elsevier.

También son muy interesantes los productos reestructurados que pueden fabricarse a partir de restos de filetes de pescado, incluso combinando distintas especies. En estos casos, el empleo de transglutaminasa bacteriana, activa a temperaturas de refrigeración, con aditivos que mejoren la capacidad de retención de agua, permite preparar, sin aplicar calor: carpachos, piezas ahumadas o marinadas, sushi y filetes de pescado crudos para cocinar.

Un auténtico caso de éxito es la gula, un sustituto de la angula que se comercializa desde el año 1991. Se trata de un desarrollo del CSIC patentado por Angulas Aguinaga que supuso un decisivo impulso económico para la empresa y la zona donde se ubica, una vez que la captura de la angula había caído drásticamente a principios de la década de 1980 debido a la pesca sin control. La gula contiene un 11% de proteínas de buena calidad, es poco grasa y muy digestiva. Se gelifica con calor y al músculo picado de pescado se le incorporan aditivos que aportan textura (como almidones y clara de huevo), saborizantes (como extracto de anguila o almeja) y tinta de calamar para marcar el lomo. Su producción ha permitido reemplazar a la angula, cuyos precios son prohibitivos y resulta muy difícil de encontrar en los mercados.

Hemos visto que cada vez se otorga más importancia a la contribución de las proteínas a la nutrición y a la salud, y esto está impulsando el desarrollo de nuevos alimentos. En esta tarea, es muy importante prestar atención al modo en que la estructura del alimento permite preservar o mejorar el valor nutricional y los compuestos bioactivos, pues la manera en que se organizan las proteínas en los alimentos determina su eficiencia nutricional y su actividad biológica. En otras palabras, las propiedades nutricionales, biológicas y estructurales de las proteínas no deben considerarse aisladamente, sino integrarse y valorarse dentro de alimentos reales, en los que la presencia de otros ingredientes y el procesado al que son sometidos también influyen en las cualidades del producto final. Un buen ejemplo es la inclusión de ácidos grasos omega 3 en geles de surimi. Por una parte, parece lógico, por su origen marino y porque el surimi es una buena fuente de proteína que no contiene grasa saturada. Pero, sobre todo, porque la estructura cohesionada del gel permite la dispersión uniforme de las partículas de aceite y evita la oxidación de estos ácidos grasos.

CAPÍTULO 6

Las proteínas del futuro

La demanda, cada vez mayor, de proteínas en muchas partes del mundo es un tema preocupante si tenemos en cuenta el crecimiento de la población, la sostenibilidad del medio ambiente y la disponibilidad de terreno. El 1 de enero de 2014 la población mundial alcanzó los 7.200 millones de personas y se calcula que en 2050 habrá 9.000 millones. El hecho de que el nivel de vida haya aumentado considerablemente en muchos lugares del planeta acrecienta la demanda de productos cárnicos y otros alimentos ricos en proteína de origen animal, que son las fuentes tradicionales por su elevado contenido en proteína de alta calidad. En Asia y América del Sur, el incremento de los ingresos se está traduciendo directamente en una mayor demanda de productos de origen animal y la FAO estima que el consumo de carne podría duplicarse en los próximos 40 años si no se proponen alternativas.

Es un hecho que esta mayor demanda de proteína no podrá satisfacerse aumentando la producción de alimentos de origen animal. No es posible proporcionar a la población mundial la cantidad de productos de origen animal que consumen los países desarrollados, puesto que los animales no convierten con suficiente eficiencia la energía que consumen. Consideremos, por ejemplo, que la conversión de las proteínas vegetales que se emplean en alimentación animal en proteínas animales es, en muchos casos, inferior al 15%. Además, tampoco es deseable desde el punto de vista medioambiental. Las emisiones de gases con efecto invernadero producidas globalmente por el sector ganadero son el 18% de las emisiones totales. La producción de proteínas animales requiere 100 veces más agua que la producción de una cantidad equivalente de proteínas vegetales, y mucho más terreno, por lo que los animales no pueden considerarse una fuente sostenible de proteínas.

Desde otro punto de vista, las dietas de los países desarrollados pecan de un defecto de proteínas de origen vegetal, como las que se encuentran en legumbres, frutos secos y cereales. El perfil calórico de la dieta actual se caracteriza por una ingesta alta en calorías procedentes de lípidos, sobre todo saturados, y glúcidos simples, como el azúcar, y una disminución del aporte calórico procedente de los glúcidos complejos. También ha disminuido considerablemente la ingesta de fibra dietética procedente de frutas y verduras. Las plantas no solo son más eficaces energéticamente que los animales, sino también muy ricas en compuestos bioactivos no nutricionales (compuestos fenólicos como el resveratrol, terpénicos como el caroteno y el licopeno, o fitoesteroles como el sitosterol) que ejercen importantes efectos antioxidantes y beneficiosos para el metabolismo de los lípidos y la sensibilidad a la insulina.

El que no se pueda satisfacer la demanda mundial de proteína mediante el aumento de la producción y consumo de productos animales hace necesario disponer de fuentes alternativas, como plantas, organismos unicelulares e insectos. Esto implica una modificación de los hábitos de alimentación y, sobre todo, que el consumidor la perciba de una forma positiva. Una producción más diversa y sostenible de proteínas para la alimentación no solo exige innovar en los modos de obtención y procesado e investigar sobre el impacto en la salud y el medio ambiente, y las cualidades nutricionales y sensoriales de los nuevos productos, sino que requiere dirigirlos adecuadamente a determinados sectores de los consumidores o a necesidades particulares para promover su aceptación y consumo. Solo así se conseguirá diversificar y mejorar las fuentes de proteína de la dieta, adaptándolas a las producciones locales y haciéndolas accesibles a la población en aumento.

Estrategias para aumentar el uso de proteínas vegetales en la nutrición humana

Las principales razones por las que las proteínas vegetales están todavía infrautilizadas son su menor valor nutritivo (si se consumen individualmente) y, sobre todo, la dificultad que supone optimizar su funcionalidad física, por su gran tamaño y escasa solubilidad en agua. Sus particulares estructuras y el hecho de que estén asociadas con otros componentes en los productos de origen limitan su uso en el desarrollo de nuevos ingredientes y alimentos, en comparación con las proteínas animales y, en especial, con las proteínas lácteas. Se necesita más investigación, innovación y desarrollo tecnológico para explotar su diversidad, mejorar su composición en aminoácidos y conseguir texturas similares a las que se obtienen con las proteínas animales.

A lo largo de la historia de la agricultura se han utilizado diferentes técnicas genéticas para mejorar las plantas comestibles, ya sea mediante selección positiva, es decir, explotando su variabilidad natural (las mutaciones que sufren los organismos para adaptarse mejor a su medio ambiente), ya sea mediante cruces sexuales o hibridaciones. Así, se han identificado mutantes de cebada, maíz y sorgo ricos en lisina, aunque, a pesar de años de esfuerzo, no se han podido encontrar líneas viables comercialmente, pues sus granos son pequeños y de poco rendimiento. Una alternativa es la producción de cultivos transgénicos con un contenido equilibrado de aminoácidos. Para lograrlo, se clona un gen proveniente de otra planta que produce una proteína con un elevado contenido en el aminoácido de interés. En otras palabras, ese gen se introduce en el cultivo deficitario, junto con señales que permitan una elevada expresión y, por tanto, la producción de la proteína. De este modo se han conseguido variedades transgénicas de arroz que expresan genes de la semilla de la judía y que tienen un mayor contenido de lisina; o legumbres ricas en metionina que expresan genes de arroz, girasol o maíz. También pueden producirse patatas transgénicas con mucha más proteína que las convencionales y que, además, poseen niveles elevados de los 20 aminoácidos nutricionalmente importantes. Pero, a pesar de su increíble potencial, muchas personas recelan de la biotecnología y los alimentos transgénicos, aunque estos están sometidos a estrictos controles de su contenido nutricional, alergenicidad, toxicidad potencial e impacto ambiental.

Ya hemos mencionado que, si bien en algunas partes del mundo todavía se sigue una alimentación basada en un único cereal o legumbre, desde hace mucho tiempo, y de un modo empírico, ambos se han complementado. Así, en el este asiático se consumen arroz y soja, y, en África, sorgo y carillas. Actualmente, la formulación de productos combinados que mejoren el valor biológico de las proteínas vegetales está cobrando un nuevo interés. Un ejemplo es la incorporación de harina de legumbres, como guisantes o garbanzos (y, por tanto, proteínas), a la harina de trigo para la fabricación de pasta, galletas o bizcochos. El problema surge cuando el gluten de trigo desempeña un papel clave en las propiedades viscoelásticas de la masa, como ocurre en el pan, pues la inclusión de más de un 15% de harina de legumbre repercute negativamente en su volumen, textura y calidad general.

Una de las áreas que puede dar lugar a una gran variedad de productos vegetales con elevado valor nutritivo y sabor agradable es la de los cereales de desayuno, pues se pueden mezclar, por ejemplo, maíz, avena y soja, mediante un proceso conocido como extrusión. La extrusión es un procedimiento que surgió en el siglo XVIII para la producción de pasta y que poco a poco ha ido extendiéndose a muchos productos. Consiste en forzar el paso de una mezcla de ingredientes a través de orificios con diferentes geometrías, aplicando presión. Se puede hacer en caliente, lo que permite obtener productos con baja densidad y humedad, como copos, aperitivos o snacks, así como otros más densos que posteriormente se someten a un secado, como el pienso para animales. Mediante la extrusión en frío, la temperatura del alimento no aumenta y se obtienen productos de mayor densidad y humedad, como galletas o magdalenas.

Las proteínas de la soja son un excelente ejemplo de cómo la investigación puede aumentar la percepción por parte de los consumidores de los beneficios para la salud que comporta el consumo de proteínas vegetales, y de cómo las innovaciones tecnológicas pueden añadirles valor y diversificar su uso en una variedad de productos alimenticios. La soja es ya una alternativa real a la proteína de origen animal, a partir de la que se fabrican análogos a los productos cárnicos y lácteos. La soja (que contiene un 34-40% de proteína) es el principal cultivo oleaginoso mundial y la segunda fuente de aceite vegetal, después del aceite de palma. Aunque la mayoría de la harina de soja que queda después de la extracción del aceite se destina a la alimentación animal, cada vez es más fácil encontrarla en el mercado para consumo humano. Además de la harina de soja (55-60% de proteína), también se pueden adquirir productos concentrados (65-70% de proteína), después de eliminar la mayor parte de los componentes de las paredes celulares, y aislados (85-90% de proteína), después de la extracción y concentración de la proteína por precipitación. En cualquier caso, solo un 2-3% de la producción de habas de soja se utiliza para consumo humano, si bien se trata de un sector muy dinámico y en crecimiento.

Las harinas, concentrados y aislados de soja y sus derivados texturizados se emplean como ingredientes en muchos alimentos elaborados, en los que se aprovechan sus propiedades espumantes, emulsionantes y gelificantes. Mediante el procedimiento de extrusión pueden obtenerse texturas muy parecidas a cortes de carne, pues se consigue que las proteínas se alineen en delgados filamentos ensamblados en una estructura fibrosa que, una vez hidratada, tiene apariencia estriada y carnosa, y puede cocinarse. La extrusión tiene, además, otras ventajas, como inactivar a los inhibidores de tripsina y reducir la incidencia de sabores amargos. La adición de saborizantes, especias, colorantes y otros aditivos contribuye a controlar el sabor, el color, la sensación en boca y la viscosidad, según se desee mayor firmeza o mayor jugosidad. Así, hay análogos de la carne picada, hamburguesas, filetes, salchichas, roast-beef, nuggets de pavo y pollo, normalmente a precios muy asequibles y con una imagen saludable. La leche de soja también se emplea como sustituto de la leche en la alimentación de las personas veganas o alérgicas a las proteínas de la leche de vaca, así como en fórmulas infantiles, o se destina a la elaboración de tofu, un producto gelificado que se obtiene por precipitación de la proteína presente en la leche de soja o en sus diferentes ingredientes.

Tecnológicamente, existen otros procedimientos para modificar la estructura de las proteínas vegetales y ampliar sus usos en alimentación. Muchas proteínas vegetales, de gluten de trigo, arroz, maíz, cebada, etc., tienen elevados niveles de los aminoácidos glutamina y asparagina, lo que hace que, a pH neutro, resulten muy poco solubles en agua y presenten malas propiedades emulgentes. La transformación de glutamina y asparagina en ácido glutámico y aspártico, respectivamente, causa un desdoblamiento parcial de las proteínas que expone los grupos hidrofílicos e hidrofóbicos, aumentando su solubilidad y su capacidad de estabilizar emulsiones y espumas. Este proceso se denomina desamidación y puede realizarse por tratamiento a pH ácido o enzimáticamente.

Las nuevas fuentes de proteína

Por las razones que acabamos de comentar, también se está investigando en la obtención, procesado y aplicación industrial de nuevas fuentes de proteína como las algas, la colza, la lenteja de agua y los insectos, como alternativas baratas, saludables y sostenibles a las convencionales. El empleo de insectos para la alimentación humana y animal aparece como una cuestión relevante en el siglo XXI. Los insectos forman parte de la dieta tradicional de, al menos, 2.000 millones de personas; y más de 1.900 especies se usan como alimento. Los más consumidos son los escarabajos (coleópteros, 31%), orugas (lepidópteros, 18%) y abejas, avispas y hormigas (himenópteros, 14%). A pesar de las numerosas referencias históricas y culturales, en la mayoría de los países occidentales, la entomofagia provoca asco y se asocia a un comportamiento primitivo, por lo que solo recientemente se le ha comenzado a prestar atención.

Los insectos, vivos o muertos, ya tienen mercados establecidos en la alimentación de mascotas y en los zoos, y cada vez son más demandados en acuicultura y en la industria avícola para reemplazar a la soja y las harinas de pescado, de más alto precio. Los insectos son muy nutritivos por su contenido en proteínas (entre un 13-77% de su peso seco), pero también en lípidos (ácidos grasos monoinsaturados y poliinsaturados omega 3 incluidos), vitaminas, fibra y minerales, aunque los niveles de nutrientes varían mucho entre especies y dentro de la misma especie, según su estadio de metamorfosis, su hábitat o su dieta. En las dietas tradicionales de países donde se consumen habitualmente insectos, estos llegan a complementar muy adecuadamente sus alimentos básicos. Por ejemplo, en la República Democrática del Congo, las orugas, ricas en lisina, compensan la carencia de este aminoácido en los cereales que se consumen habitualmente.

Los insectos comestibles se encuentran en una gran variedad de hábitats, desde ecosistemas acuáticos hasta tierras cultivadas y bosques. Aunque podría parecer que se trata de un recurso natural inagotable, muchas especies están actualmente en peligro debido a la degradación de las regiones que ocupan por la contaminación, el cambio climático o los incendios. Aunque algunas, como las abejas o los gusanos de seda, han sido domesticadas desde siempre, la idea de criar insectos para la alimentación es relativamente nueva. Requieren menos terreno y agua que el ganado bovino y porcino, emiten menos gases de efecto invernadero, crecen rápido y son muy eficientes en la conversión de alimento (los grillos, por ejemplo, solo necesitan 2 kg de alimento para ganar 1 kg de peso). Sin embargo, todavía el principal reto de su producción a escala industrial es hacerlo de un modo competitivo económicamente.

Los insectos no solo se consumen enteros (crudos, secos, pulverizados, fritos, cocidos, horneados, etc.), sino que también pueden procesarse para adoptar otras formas, o extraer sus proteínas para que se usen como ingredientes en otros alimentos. La empresa Exo fabrica en los Estados Unidos unas barritas que combinan harina de grillo (grillo asado y pulverizado) con cacao, dátiles, almendras y coco. Las barritas son altas en proteína, bajas en azúcar y contienen ácidos grasos omega 3, hierro y calcio. Pero, indudablemente, es necesario que todos los sectores interesados lleven a cabo una campaña informativa para que se llegue a vencer la repulsión que producen.

Otra cuestión son los países donde la entomofagia está bien establecida, en cuyo caso, la estrategia de comunicación debería ir dirigida a promover una imagen nutritiva y saludable que contrarreste la creciente popularidad de las dietas occidentales. Y, antes de que lleguen al mercado europeo, deben solucionarse cuestiones relacionadas con su seguridad química y microbiológica. Los alimentos de los insectos (sobre todo si se aprovechan subproductos como el estiércol) pueden estar contaminados con toxinas naturales, metales pesados, residuos veterinarios o plaguicidas. Los insectos, al ser ricos en nutrientes, pueden proporcionar a microorganismos no deseados un excelente medio de crecimiento. Además, no puede descartarse el riesgo de que produzcan reacciones alérgicas o reacciones cruzadas con crustáceos o ácaros.

Mención aparte merece la carne cultivada o carne in vitro. La idea es producir carne animal induciendo el crecimiento celular en un medio artificial controlado. El proceso consiste en utilizar células madre extraídas de animales, que se multiplican con rapidez, o células musculares más especializadas y conseguir que se desarrollen en un medio nutritivo y se fundan en fibras musculares. La creación de un músculo verdadero es técnicamente más compleja, porque requeriría, además del aporte de nutrientes y oxígeno a las células en crecimiento y la eliminación de las sustancias de desecho, la inclusión de otras células, como adipocitos, y un estiramiento físico que simulase el ejercicio. La primera hamburguesa fabricada en un laboratorio se presentó a la prensa en 2013 en Londres. Su precio es todavía demasiado caro (en 2008 se valoraba el kg en cuatro millones de dólares) y, aunque su producción a gran escala necesitará importantes inversiones, se prevé que, en un futuro próximo, podría ser técnicamente factible, eficiente y respetuosa con el medio ambiente.

Solo una serie de transformaciones radicales en los métodos de producción va a permitir que podamos hacer frente a la demanda exponencial de proteínas alimentarias que tendrá lugar en las próximas décadas. Es bueno saber que se está realizando un esfuerzo conjunto por parte de investigadores y tecnólogos de alimentos, respaldado por empresas alimentarias e inversores, para desarrollar alternativas sostenibles, baratas y más saludables que nos permitan disponer de fuentes de proteína que garanticen la salud y el bienestar de la población mundial.

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